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Hémoglobine

 

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L'hémoglobine (Hb) est une chromoprotéine : la protéine (globine) est liée à un groupe prostétique (l'hème). Cette combinaison rend l'hème soluble. L'ensemble forme une protéine sphérique caractérisée par 4 incurvations contenant chacune un hème.

 

L'hémoglobine est donc un tétramère quaternaire, constitué d'une apo-enzyme + un groupe prostétique (voir également : "Enzymes") :

 

 

L'hémoglobine occupe une place importante dans le système de tampon sanguin : ceci est dû à sa concentration plus élevée dans les érythrocytes (globules rouges) par rapport à la concentration des protéines sériques (voir aussi : "Equilibre acido-basique, systèmes de tampon").

 

L'hémoglobine est exprimée en % (normalement 25 à 35%). Plus le % d'hémoglobine est élevé, plus la délivrance d'oxygène au niveau des muscles est importante. L'hématocrite représente le % relatif du volume des globules rouges dans le sang par rapport au volume total du sang (volume%). Une élévation de la valeur de l'hématocrite de 40 à 50%, augmente donc de 25% la concentration des globules rouges et proportionnellement la délivrance maximale d'oxygène au niveau des muscles. Le rôle du fer est ici crucial : trop de fer peut nuire à la santé de l'organisme, trop peu peut nuire aux prestations de l'organisme.

 

Sommaire :

 

Synthèse et dégradation

 

Echange d'oxygène

 

Dérivés d'hémoglobine

 

Déséquilibres

 

 

Contenu :

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Synthèse et dégradation :

 

Synthèse :

 

 

Dégradation :

 

 

 

 

      • la globine est alors décomposée en acides aminés, unités réutilisables par l'organisme dans la synthèse de nouvelles protéines.

 

      • de son côté, le cycle de prophyrine, est forcé afin de récupérer le fer enfermé : ce dernier est ensuite fixé sur la transferrine, transporté vers le foie ou vers la moelle osseuse pour équiper de nouveaux globules rouges. Le reste (porphyrine sans fer) est dégradé en bilirubine, transporté par l'albumine vers le foie, conjugué à l'acide glucuronique et éliminé par voie fécale (voir : "La détoxication").

 

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Echanges d'oxygène au niveau du groupe hème :

 

 

désoxyhémoglobine (tétramère) + 4 O2  ---> oxyhémoglobine

 

 

 

 

 

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Dérivés d'hémoglobine :

 

 

 

      • l'affinité d'hémoglobine pour le monoxyde de carbone (CO) est nettement plus élevée que son affinité pour l'oxygène : la présence d'HbCO dépend donc de l'environnement.

 

      • lorsqu'une molécule de CO est fixée à 1 des 4 groupes hèmes, les autres groupes hèmes sont incapables de fixer de l'oxygène.

 

 

      • l'hémoglobine possède la capacité de se fixer au glucose présent dans le sang, en formant de l'hémoglobine glycosylée ; étant donné que les globules rouges (qui portent l'hémoglobine) vivent en moyenne 2 à 3 mois, le taux d'HbA1c peut être considéré comme indicateur des taux moyens du glucose sanguin durant les 2 à 3 derniers mois. Déterminer les taux d'HbA1c ne peut en aucun cas remplacer les contrôles journaliers de la glycémie. (voir aussi : "Le Diabète").

 

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Déséquilibres :

 

Anémie :

 

Déficits en Hb :

 

 

Mécanismes de compensation :

 

 

Types :

 

 

 

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