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Les enzymes

 

Top          Dernière mise à jour : 2021.11.19

 

Les enzymes sont des éléments produits par la cellule vivante. Elles sont constituées de protéines, fabriquées par l'organisme à partir des substances protéiques présentes dans l'alimentation.

 

 

 

Les enzymes sont fabriquées dans les cellules (bien que des ARN, tels que les ribosomes, présentent une certaine activité catalytique...).

 

Les enzymes sont très nombreuses : plus de 2500 enzymes différentes sont connues...bien que beaucoup d'autres existent. Chaque enzyme exerce une autre fonction, comparable à 2500 différentes clés pour autant de serrures. Sauf que chaque serrure représente ici une réaction biochimique.

 

Dans tous les processus métaboliques (anaboliques et cataboliques), les enzymes sont indispensables. Ces enzymes fonctionnent d'une façon optimale dans un milieu avec un pH (degré d'acidité) précis et en présence de cofacteurs. Grâce à l'action d'une enzyme, la réaction biochimique nécessite moins d'énergie.

 

Sommaire :

 

Disponibilité enzymatique

 

Les enzymes déterminent la vitesse des réactions biochimiques

 

Spécificité

 

Fixation au substrat

 

Vulnérabilité

 

Classification

 

Modulation enzymatique

 

Rôle des enzymes

 

Symptômes de déficiences enzymatiques

 

Côté pratique

 

Contenu :

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Disponibilité enzymatique :

 

 

Sources/Synthèse :

 

Alimentation :

      • enzymes dans

        • des légumes crus, des fruits, des noix, graines et pépins, germes...

        • le lait, protéines dans le riz, céréales...

        • la viande crue, le poisson cru

      • des acides aminés comme précurseurs de la synthèse protéique des enzymes.

 

La détérioration des aliments par la préparation (en cuisine ou d'une façon industrielle) produit une alimentation sans ou pauvre en enzymes. Les enzymes présentes dans une alimentation naturelle non raffinée et non industrialisée seront détruites par les techniques de préparation tels que bouillir, cuire, frire..., par des techniques de conservation et par l'ajout d'additifs synthétiques.

 

Synthèse endogène :

      • plus l'apport du substrat est important, plus la production d'enzymes est élevée.

 

Dégradation/élimination :

 

Lors des réactions catalytiques, les enzymes sont décomposés :

      • évacuation comme ammoniaque, urée, sulfate... par la transpiration, l'urine, les matières fécales, les sécrétions...

      • recyclage d'acides aminés.

 

Capacité d'action :

 

Leur capacité d'action est souvent trop faible, suite à l'apport insuffisant, au taux d'acidité gastrique inadapté, par déficience en cofacteurs (p.ex. : vit B6, Zn...).

 

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Les enzymes déterminent la vitesse des réactions biochimiques :

 

Les enzymes sont des catalyseurs des réactions biochimiques. En effet, la température du corps n'est pas assez élevée pour booster la vitesse des réactions biochimiques.

 

Des réactions biochimiques se déroulent suivant les lois de la thermodynamique :

 

 

Les enzymes catalyseurs des réactions avec ΔG négatif peuvent stocker l'énergie en catalysant simultanément la réaction ADP + Pi ---> ATP. (il s'agit des enzymes impliquées dans le catabolisme des aliments).

 

 

Les enzymes catalyseurs de réactions défavorables sur la plan énergétique utilisent la catalysation simultanée d'ATP par hydrolyse afin d'abaisser l'état d'activation de la réaction catalysée.

 

Sans leur intervention, aucun métabolisme ou digestion n'est possible :

 

 

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Les enzymes sont spécifiques :

 

 

L'enzyme est une protéine composée : une partie protéique et un groupe prostétique (non protéique, cofacteur)

 

La chaîne protéique (= apo-enzyme, série d'acides aminés) détermine la spécificité du substrat. Elle décide donc quelles substances peuvent être métabolisées ou non (glucose, acide gras, acide aminé...).

 

Le groupe prostétique (= coenzyme) contient une vitamine et/ou un ion minéral (bv. Mg, Cu, Mo...). Il détermine le type de réaction (oxydoréduction, hydrolyse...).

 

L'enzyme peut se présenter aussi bien comme cofacteur indispensable que comme activateur.

 

Substrat + apo-enzyme   --->   Complexe (substrat-apo-enzyme)   ---> + 1 ou plusieurs coenzyme(s)   --->   produit de la réaction + apo-enzyme + coenzyme.

 

 

Une activité enzymatique déficitaire :

peut

      • ---> augmenter la concentration des intermédiaires (souvent des acides!) des réactions métaboliques,

        • ---> entraîner une diminution du pH (donc des tissus plus acides),

          • ---> compenser cette élévation de l'acidité en tamponnant avec des minéraux alcalins (voir aussi: "équilibre acido-basique"),

            • ---> déminéralisation (osseuse/dentaire).

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Les enzymes se fixent aux substrats :

 

Une enzyme peut être considérée comme une serrure n'acceptant qu'une seule clé (le substrat) sur son site de fixation, le trou de serrure. La fixation de l'enzyme sur le substrat a pour conséquence la formation du complexe enzyme-substrat, indispensable à la réaction enzymatique. Pour former ce complexe, leur position dans l'espace est primordiale : elle doit être complémentaire, comme une main (enzyme) dans un gant (substrat)... L'enzyme ne peut se fixer que sur un des deux isomères (comme la main droite dans le gant droit). Le cofacteur est également fixé (à un autre endroit spécifique) sur l'enzyme.

 

Les enzymes, présentant une structure primaire différente, mais un site actif de fixation semblable, peuvent catalyser la même réaction. Elles sont appelées isoenzymes. Un déficit d'une enzyme peut donc être compensé par un isoenzyme.

 

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Les enzymes sont vulnérables :

 

 

 

 

La chaleur (> 50°C) dénature les enzymes (protéines) et entraîne l'arrêt généralisé des réactions biochimiques.

 

      • acides ou bases fortes : acidose, alcalose...

 

Les liaisons électrostatiques participent grandement à la formation des complexes enzymatiques enzyme-substrat : en milieu aqueux, les ions H+ et OH- peuvent agir comme des contre-ions sur les sites électrostatiques. Une chute de pH expose les sites les plus chargés positivement dans une enzyme et les rend interactifs avec les groupes négatifs des molécules du substrat. Inversement, une élévation du pH facilite la liaison des groupes positifs du substrat sur les sites négatifs de l'enzyme. C'est ainsi que chaque enzyme présente un pH d'action optimale.

 

      • solvants organiques : alcools, éther, tétra...

      • autres : métaux lourds, trop de radicaux libres, médicaments, certaines radiations, chimiothérapie, pesticides...

 

 

 

      • suite à une erreur génétique : la synthèse d'apo-enzymes est gérée par voie génétique en fonction des besoins, selon des processus d'autorégulation (feed-back). Sa perturbation, suite à une erreur génétique, entraîne une élévation des concentrations des intermédiaires des réactions métaboliques : il s'agit en général de substances acides! Le sang (faisant parti du  "terrain") essaye de tamponner l'acidose des tissus en libérant des minéraux alcalins, stockés dans les tissus et les os (---> e.a. déminéralisation dentaire, ostéoporose par perte de Ca++...). Etant donné que l'acidité dans les tissus risque de persister, elle provoque un mécanisme de déminéralisation jusqu'à épuisement complet des réserves. A ce moment, l'organisme acidifie définitivement! Acidifier = diminution du pH, entraînant une perturbation de nombreuses réactions enzymatiques (processus de dégénération).

 

      • par inhibition (non compétitive) de la formation du complexe "substrat-apoenzyme" : certains effecteurs "allostériques" peuvent stimuler ou inhiber en se fixant d'une façon réversible sur un site précis de l'enzyme. Cette fixation induit un changement de conformation spatiale de la protéine enzymatique : c'est un mode de régulation d'une enzyme et de son activité.

 

Attention : des effecteurs allostériques apportent aussi une activité positive dans l'organisme :

          • ils freinent ainsi l'enzyme la phosphofructokinase dans la conversion de glucose en pyruvate (cycle de Krebs) en cas de réserve suffisante d'ATP. Quand l'ATP est ensuite convertie en ADP + énergie, ce même effecteur allostérique se présentera comme activateur de la phosphofructokinase dans la synthèse d'ATP.

 

      • par inhibition compétitive temporaire ou définitive avec le complexe substrat-apoenzyme au niveau du site de fixation par p.ex. un médicament... : la réaction enzymatique sera bloquée.

 

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Classification :

 

Dans la biochimie, il existe un nombre limité de types de réactions ; les enzymes peuvent être classées suivant le type de réaction catalysée :

 

 

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Rôle des enzymes :

 

 

Dans la digestion p. ex. :

 

      • les protéases (action protéolytique : dégradation des protéines) : trypsine, chymotrypsine, pepsine, élastase, papaïne (papaye), bromélaïne (ananas) ...

 

Dans un complexe avec la papaïne, la plus grande bromélaïne fonctionne comme éclaireur pour préparer le chemin pour la papaïne, plus petite et capable de pénétrer dans les plus petites cellules et tissus de l'organisme.

 

Les enzyme de papaïne influence le système kinine (système de protéines sanguines qui participe dans l'instauration de la réaction inflammatoire), les réactions de la coagulation et la formation de cytokines et de prostaglandines (voir plus loin).

 

La bromélaïne peut freiner le complexe enzymatique COX, entraînant une diminution des prostaglandines de la série 2, ce qui est bénéfique pour de nombreux états inflammatoires, indépendamment des causes : blessures (sportives), plaies, coup de soleil, inflammations (aiguës ou chroniques) : voies respiratoires (sinusite, bronchite, otite, infections virales...), voies digestives (dysenterie, diarrhée, diphtérie, ulcère duodénal...), voies urinaires, appareil moteur (arthrite, rhumatisme, fibromyalgie...), système cardiovasculaire (athérosclérose, angine de poitrine, IM, claudicatio intermittens...).

 

      • les amylases (action amyolytique : dégradation des hydrates de carbone) : amylase, sucrase, maltase, lactase, fructase...

 

L'amylase est une enzyme digestive qui est naturellement présente dans la sécrétion pancréatique (le suc pancréatique) et dans la salive. Cette enzyme est importante pour la digestion de l'amidon (hydrates de carbone à longue chaîne) : elle veille à ce que notre corps puisse absorber et assimiler les sucres. On considère cette enzyme comme étant une hydrolase (à savoir une enzyme qui agit surtout par hydrolyse). Les amylases catalysent l'hydrolyse de l'amidon en molécules d'hydrates de carbone moins longs (hydrates de carbone à chaîne moins longue), par exemple le maltose, celui-ci étant une molécule composée de deux unités de glucose (un sucre dimère du glucose). Il existe deux types d'amylases: l'alpha-amylase et la bêta-amylase. Ces deux types d'amylase diffèrent par leur manière de briser les liaisons des molécules d'amidon.

 

      • les lipases (action lipolytique : dégradation des lipides) : lipase

 

L'action caractéristique des complexes enzymatiques naturels composés de protéases, amylases et lipases est la réduction des auto-anticorps (auto-immunité) et la dégradation/dissolution des protéines et composants protéïques indésirables afin de faciliter leur élimination fécale ou urinaire (d'où leur indication dans les maladies auto-immunes).

 

 

 

L'inflammation est la réponse naturel du corps à une agression (lésion, brûlure, infection, allergie...). Toutefois, une réaction inflammatoire excessive freinera le processus de guérison.

 

      • les enzymes protéolytiques au niveau d'un traumatisme nouveau :

        • freinent l'inflammation en neutralisant les cytokines inflammatoires (bradykinines, eicosanoïdes pro-inflammatoires (prostaglandines, leucotriènes et thromboxanes))

        • stimulent la dégradation des complexes immunitaires par phagocytose

        • dégradent les protéines migrées du plasma vers les tissus et diminuent ainsi le risque d'oedème

        • diminuent la douleur en limitant l'inflammation et l'oedème

        • ne présentent aucun effet indésirable

 

      • les enzymes protéolytiques au niveau d'une ancienne lésion :

        • dégradent le tissu cicatriciel des lésions internes (p. ex. vaisseaux sanguins) et externes (peau).

        • favorisent la réparation après une intervention chirurgicale et préviennent des complications telles que inflammations, hématomes, enflures... (diminuant le risque de thrombose).

        • réduisent la viscosité sanguine et améliorent ainsi la circulation sanguine (meilleure réparation et plus rapide)

 

 

 

 

 

 

 

 

Cependant, après l'évacuation, il reste toujours des "déchets".

 

Voir aussi : "Vieillissement cellulaire, gestion des déchets".

 

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Modulation enzymatique :

 

La réserve enzymatique (le potentiel enzymatique) est déterminée génétiquement, et diminue avec l'âge (plus de surcharge toxique) et suite à un apport insuffisant par l'alimentation (trop cuite). Si l'alimentation n'apporte pas les enzymes nécessaires, le système digestif est obligé à produire suffisamment d'enzymes pour accomplir sa tâche.

 

Il en résulte que

      • la sécrétion endogène doit augmenter,

        • provoquant un gonflement des organes,

          • entraînant un épuisement des glandes endocrines,

            • responsable d'un épuisement enzymatique cellulaire.

 

En outre, l'organisme perd constamment des enzymes :

 

 

Comment maintenir le niveau enzymatique et décharger les glandes endocrines ?

 

---> meilleur transit

---> favorisant ainsi une digestion sans aide enzymatique endogène (5 à 75%)

---> rétrécissement du pancréas.

 

 

 

Normalement, l'organisme est en mesure de réguler son métabolisme tant anabolique que catabolique, en synthétisant des enzymes selon les besoins. Mais le même organisme peut se trouver dépassé par les événements, soit suite à une alimentation mal équilibrée, trop riche, soit par un mauvais fonctionnement interne qui pousse à l'accumulation de substances inutiles (obésité, hyperglobulies des maladies auto-immunes), soit encore lors du développement de tumeurs.

 

Pour des raisons pratiques et de sécurité (les enzymes sont agressives pour les tissus nus comme la gencive, très exposée aux enzymes des bactéries de la plaque dentaire), on n'emploie actuellement que des enzymes absorbées par voie buccale. Ces enzymes sont absorbées par voie intestinale, après passage dans l'estomac où de puissantes enzymes de digestion détruisent environ la moitié des molécules ingérées.

 

La première indication de l'enzymothérapie est la traumatologie : la prise en charge des contusions, en particulier en cas d'oedème inflammatoire :

 

Les enzymes protéolytiques d'origine végétale, la bromélaïne et la papaïne,

        • lysent le réseau de fibrine, permettant un drainage des tissus et la résorption de l'oedème, en diminuant ainsi les douleurs de compression. Elles activent également la synthèse de prostaglandines de type 1, qui modèrent l'inflammation.

        • en cas de traumatisme important avec perte de sang, ces enzymes (à forte dose) activent les système plasmine-plasminogène qui s'oppose à la formation de fibrine (voir : "La coagulation sanguine").

        • ...

 

Des traitements par enzymes ont aussi prouvés leur efficacité dans d'autres domaines :

 

      • les pathologies inflammatoires chroniques : arthrose, rhumatisme de type polyarthrite, bronchite, inflammations bucco-dentaires de type gingivite...

      • les pathologies cardiovasculaires : les enzymes agissent sur l'agrégation plaquettaire par leur action fibrinolytique, et permettent ainsi de fluidifier la circulation sanguine et d'éviter des accidents de thrombose.

      • les hyperglobulinémies des maladies auto-immunes : lorsque le système immunitaire s'emballe, en particulier en cas de dérèglement auto-immun où les antigènes font partie de l'organisme lui-même, on observe à la fois à des inflammations sévères au niveau des organes visés par lymphocytes et macrophages, et à des encombrements sanguins ou tissulaires de gammaglobulines, générateurs de troubles supplémentaires particulièrement au niveau des reins et des capillaires (oeil, cerveau, extrémités).

      • la croissance tumorale : certaines enzymes, dont les protéases, agissent en oncologie de plusieurs manières :

        • en lysant la gangue protectrice des tumeurs, permettant aux défenses (traitements cytolytiques et/ou action immunitaire) d'être plus efficace.

        • en diminuant les effets indésirables inflammatoires suite aux traitements cytolytiques.

        • en augmentant les taux sanguins des molécules thérapeutiques de chimiothérapie dont on peut alors diminuer la dose.

        • en renforçant l'action des cellules immunitaires NK (natural killer) suivant un mécanisme non décelé?

        • en limitant les phénomènes métastatiques, probablement du fait de l'action enzymatique sur les enzymes de la tumeur elle-même? Soit sur la fibrose ou sur les molécules d'adhésion nécessaires à l'expansion tumorale?

        • ...

 

L'enzymothérapie est négligé chez nous tandis qu'elle est fortement développée en Hollande et, en particulier, en Allemagne.

 

 

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Symptômes des déficiences enzymatiques :

 

En général, en cas d'une moindre activité enzymatique, les substances alimentaires et toxines ne seront pas suffisamment dégradées et leurs produits intermédiaires risquent d'accumuler dans l'organisme. Ces derniers sont des acides (sulfites, acide lactique, pyruvate...) et peuvent causer une acidose tissulaire. Pour neutraliser ces acides (voir : "L'équilibre acido-basique"), l'organisme utilisera ses réserves en minéraux (dents, os, cheveux, peau, muscles) entraînant une déminéralisation, causant des maladies dégénératives, de la fatigue et une perte de résistance.

 

Des déficiences enzymatiques peuvent entraîner  :

 

 

L'origine des carences en oligo-éléments :

 

 

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Côté pratique :

 

Une alimentation crue contient toutes les enzymes présentes dans la plante :

 

D'une part, certains aliments peuvent inhiber l'activité enzymatique :

 

D'autre part, certains aliments peuvent stimuler l'activité enzymatique :

 

Note :

La digestion des graisses dépend également de la vésicule biliaire : une paresse de la vésicule biliaire peut également rendre la digestion difficile, en particulier celle des lipides. Certains légumes peuvent influencer son bon fonctionnement :

 

 

Les enzymes utilisées par l'industrie alimentaire sont souvent d'origine animale, telles que la phospholipase (pancréas de porc), les protéases (tractus gastro-intestinal de veau)... Puisque ces substances ne sont pas considérées comme ingrédients mais comme produits auxiliaires nécessaires à la préparation (processing aids), elles ne doivent pas figurer sur l'étiquette.

 

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