Enzymen

Laatste bijwerking : 2021.11.19

Enzymen zijn producten van de levende cel. Het zijn eiwitten die door het organisme zelf worden aangemaakt uit deeltjes van eiwit (eiwitsynthese) uit de voeding.

- Meestal is een enzym een samengesteld eiwit, een eiwit (apoenzym) chemisch verbonden met een niet-eiwit (co-enzym), dat als cofactor of als activator kan optreden.
- - als activator komt dikwijls een metaalion (Na, K, Mg, Fe, Zn, Mo, Cu, Ni, Mn) voor dat complex aan het enzym zit verbonden (zie verder: enzym-specificiteit).

- Vitaminen zijn onmisbaar voor de aanmaak van enzymen en coënzymen. De synthese en de activiteit van enzymen kunnen worden beïnvloed door genetische controle en verdeling in de cel.

Enzymen worden aangemaakt in de cellen (alhoewel dat sommige RNA, zoals de ribosomen, een bepaalde katalytische activiteit bezitten).

Enzymen zijn talrijk : meer dan 2500 verschillende enzymen zijn bekend...maar er zijn er zeker veel meer. Elk enzym heeft een andere functie, zoals 2500 verschillende sleutels op evenveel sloten. Alleen zijn de sloten hier biochemische reacties.

Bij alle metabole processen (anabole en katabole) zijn enzymen noodzakelijk. Deze enzymen zijn optimaal werkzaam bij de juiste pH en in aanwezigheid van hun cofactoren. Dankzij de hulp van een enzym vereist de biochemische reactie ook minder energie.

Overzicht inhoud :

Enzym-beschikbaarheid

Enzymen bepalen de reactiesnelheid van chemische reacties

Symptomen van enzymtekorten

Praktisch

Inhoud :

Enzym-beschikbaarheid

Bronnen/opbouw :

Voeding :

1. - enzymen uit levende onbehandelde voeding
  - - rauwe groenten, fruit, noten, zaden, pitten, kiemen...
    - in melk, proteïnen in rijst, granen...
    - rauw vlees en rauwe vis
  - AZ (aminozuren) als precursoren voor de eiwitsynthese van enzymen.

De ontaarding van voedingsmiddelen door de bereiding (in de keuken of industrieel) maakt dat voeding weinig of geen enzymen meer bevat. Enzymen in natuurlijke ongeraffineerde, niet geïndustrialiseerde voeding worden meestal volledig vernietigd door bereidingstechnieken zoals koken, bakken, frituren, bewaringstechnieken en kunstmatige toevoegingen.

Endogene synthese :

1. - hoe hoger aanbod substraat hoe meer enzymen aangemaakt kunnen worden.

Afbraak/eliminatie :

Na de katalytische werking worden de enzymen afgebroken met ofwel :

1. - verwijdering als ammoniak, ureum, sulfaat... via zweet, urine, feces, secretie...
  - recyclage van de AZ.

Werkingscapaciteit :

De werkingscapaciteit van de enzymen is meestal te laag, door een te laag aanbod, een onaangepaste pH van de maag, door een tekort aan begeleidende cofactoren (vb. : vit B6, Zn...).

Enzymen bepalen de reactiesnelheid van chemische reacties in het organisme

Het zijn katalysatoren van biochemische reacties. De lichaamstemperatuur is immers te laag om biochemische reacties sneller te laten verlopen.

Biochemische reacties verlopen volgens de wetten van de thermodynamica :

- Wanneer wij een vrije energie-diagram tekenen voor de simpele reactie A ---> B, waarbij de vrije energie van A hoger is dan van B (negatieve ΔG) zal de omzetting van A naar B gunstig zijn. Voor deze reactie geldt echter dat de reactie door een energiebarrière moet : de transitie- of activatiestaat. De rol van het enzym is om de vrije energie van de activatie te verlagen zodat de reactie gemakkelijker verloopt.

Enzymen die een reactie katalyseren met een negatieve ΔG kunnen energie opslaan in de gelijktijdige synthese van ATP uit ADP en PI (dit zijn de enzymen die verantwoordelijk zijn voor de afbraak van voedsel).

- De omgekeerde reactie B ---> A verloopt ook via een activatiestaat die door een enzym verlaagd kan worden, maar omdat de ΔG positief is kan de reactie alleen verlopen als er energie in het systeem wordt gestopt. Dit gebeurt door een reactie met positieve ΔG te koppelen aan een reactie met zeer sterk negatieve ΔG zodat het netto ΔG weer negatief is. Bij biochemische reacties wordt meestal altijd dezelfde reactie gebruikt : de Hydrolyse van ATP.

Enzymen die een energetisch ongunstige reactie moeten katalyseren kunnen dit doen door de gelijktijdige katalyse van de hydrolyse van ATP.

Zonder hun tussenkomst zou stofwisseling en vertering onmogelijk zijn :

- enzymen versnellen opmerkelijk de reactiesnelheid
- eenzelfde enzym kan tussen komen in een veelvoud van reacties
- (omdat) het enzym steeds intact blijft op het einde van de reacties

Enzymen zijn specifiek :

- zij kunnen enkel één bepaald substraat of groep van substraten wijzigen (keuze substraat) : trypsine en chymotrypsine katalyseren de hydrolyse van peptide-bindingen van 2 verschillende aminozuurgroepen
- zij katalyseren maar een enkel reactietype (keuze reactie)

Het enzym is een samengesteld eiwit : een proteïneketen (eiwit) en een prostetische groep (niet-eiwit, cofactor)

De proteïneketen (= apoënzym, reeks AZ) bepaalt de substraat-specificiteit. Deze bepaalt dus welke stoffen zullen omgezet worden of niet (glucose, vetzuur, aminozuur...).

De prostetische groep (= co-enzym) bestaat uit een vitamine en/of mineraal (bv. Mg, Cu, Mo...). Deze bepaalt de aard van de reactie welke zal plaats grijpen (oxidatie-reductie...).

Het enzym kan optreden als onontbeerlijke cofactor of als activator.

Substraat + apoënzym ---> Complex (substraat-apoënzym) ---> + 1 of meerdere co-enzym(en) ---> reactie-product + apoënzym + co-enzym.

Bij gebrek aan cofactor daalt de enzymactiviteit :

Hierdoor

- ---> verhogen de concentraties van de intermediaire stoffen (meestal zuren!) in de metabole routes,
- - ---> gaat de concentratie zuren in de weefsels stijgen,
  - - ---> gaat het bloed met alkalische mineralen bufferen (zie : zuur-base evenwicht),
    - - ---> demineralisatie (bot/gebit).

Enzymen binden met het substraat :

Het enzym kan beschouwd worden als een slot waarin één sleutel (substraat) past op de bindingsplaats, de sleutelopening op het slot. Bij een enzym-substraat binding komt er zelfs nog een ruimtelijk aspect bij : beiden dienen ruimtelijk complementair te zijn. Zoals een hand (enzym) in een handschoen (substraat)... Het enzym kan dus enkel binden met één van beide isomeren (zoals rechter handschoen en rechterhand). Ook de cofactor wordt (op een andere specifieke plaats) gebonden op het enzym.

Enzymen, met een verschillende primaire structuur, doch met gelijkaardige actieve bindingsplaats, kunnen dezelfde reactie katalyseren. Men noemt hen isoënzymen. Een tekort van het ene enzym kan dan gecompenseerd worden door het isoënzym.

Enzymen zijn kwetsbaar :

- enzymen zijn enkel actief bij een optimale pH, die verschillend kan zijn volgende de plaats waar de reactie dient plaats te grijpen (vb. 2 voor pepsine (maag), 9 voor trypsine in de darm).

- de katalytische activiteit van het apoënzym kan verloren gaan door ontaarding (denaturatie) :

1. - warmte: koorts, koken... (vandaar het belang van rauw eten)

Warmte (> 50°C) zorgt voor de denaturatie van enzymen (proteïnen) en voor een algemene stop van alle biochemische reacties.

1. - sterke zuren en basen : acidose, alcalose...

Enzym-substraat complexen maken vooral gebruik van elektrostatische bindingen : in waterig milieu kunnen H⁺ en OH^- ionen optreden als tegen-ionen op de elektrostatische bindingsplaatsen. Een pH-daling zal dan de meest positief geladen bindingsplaatsen van een enzym blootstellen aan interactie met negatief geladen groepen op de substraatmoleculen. Omgekeerd zal een verhoging van de pH de binding van positief geladen groepen op het substraat met negatief geladen bindingsplaatsen op het enzym vergemakkelijken. Zo bezit elk enzym haar meest optimale werkings-pH.

1. - organische solventen : alcoholen, ethers, tetra...
  - andere : zware metalen, veel te veel vrije radicalen, medicamenten, sommige radiaties, chemotherapie, pesticiden...

- de katalytische activiteit van de prostetische groep kan verloren gaan door :
- - deficiëntie aan vitaminen en mineralen : te hoge secretie, verlies, onvoldoende aanvoer...
  - deshydratie : enzymen functioneren niet in een te droog milieu ; de aanwezigheid van water is onmisbaar, niet alleen als oplosmiddel, maar ook als een geheel aan moleculen die structuur geven aan de eiwitten.

- de katalytische activiteit van het enzym kan verstoord worden door een verminderde bindingscapaciteit met het apoënzym :

1. - door genetisch defect : de aanmaak van apoënzymen wordt genetisch gestuurd in functie van de behoeften, op basis van een auto-regulatie mechanisme (feedback). Bij verstoring hiervan door een genetisch effect zullen de concentraties van de intermediaire stoffen in de metabole routes verhogen : dit zijn meestal zuren! Het bloed (maakt deel uit van het "terrein") tracht de weefsel-acidose te bufferen door alkalische mineralen uit de weefsels/bot te halen. (---> o.a. demineralisatie van de tanden, osteoporose door verlies Ca⁺⁺...) Daar de zuren in de weefsels blijven stijgen lokt dit mechanisme een demineralisatie uit tot uitputting van alle voorraden en verzuurt het organisme definitief! Verzuren = daling pH, waardoor talrijke andere enzymatische reacties worden verstoord (degeneratie-processen).

1. - door (niet competitieve) inhibitie van de binding substraat-apoënzym : bepaalde "allosterische" effectoren kunnen stimulerend doch ook inhiberend inwerken door binding met het enzym op een totaal andere plaats dan op de katalytische plaatst van het enzym. Zij vervormen op die wijze het enzym en haar activiteit.

Opgelet : allosterische effectoren leveren ook prima werk in het organisme :

1. 1. 1. - zo remmen zij het enzym fosfofructokinase bij de omzetting van glucose naar pyruvaat (Krebs-cyclus) bij voldoende ATP. Wordt vervolgens ATP omgezet in ADP + energie, dan gaat dezelfde allosterische effector optreden als activator van het fosfofructokinase voor de aanmaak van ATP.

1. - door een al dan niet tijdelijke competitieve inhibitie t.h.v de bindingsplaats substraat-apoënzym door bv. een medicijn... : hierdoor wordt de enzymatische reactie geblokkeerd.

Classificatie :

Er zijn in de biochemie een beperkt aantal types reacties; enzymen kunnen worden ingedeeld volgens de reactie die ze begeleiden :

- Oxidoreductasen : katalyseren de transfer van elektronen of H (= H⁺ + 1 elektron) ; bv. : hydrogenase, transhydrogensase, hydroxylase (RCH ® RCOH, waarvan R als alifatische of aromatische verbinding en C als koolstofatoom)... (154 actieve oxidoreductasen bij de mens)
- Transferasen : katalyseren de transfer van een atoom of van atoomgroepen : A-X + B -> A + B-X ; bv. : methyltransferase, fosfaattransferase... (259 actieve transferasen bij de mens)
- Hydrolasen : katalyseren de hydrolyse reacties (verlies van binding(en)) : A-B + H2O -> A-OH + B-H (419 actieve hydrolasen bij de mens) ; bv. : peptidase, protease, amylase, lipase, esterase, fosfatase... (belangrijke enzymen bij de vertering)
- Lyasen : katalyse van andere ontbindingsreacties (elimineren van een groep) ; bv. : decarboxylase, aldehydlyase, dehydratase... (63 actieve lyasen bij de mens)
- Isomerasen : katalyseren van isomerisatie-reacties (aanmaak isomeren) : de aldose-ketose-verandering is de belangrijkste ; bv. : epimerase, racemase, mutase... (42 actieve isomerasen bij de mens)
- Ligasen : katalyseren van bindingsreacties, met verbruik van ATP (NAD+) : deoxyribose + fosfaat in DNA ; bv. : elongase, synthetase, carboxylase...(63 actieve ligasen bij de mens).

Rol van enzymen :

- Enzymen komen tussen in alle metabole processen : vertering, immuniteit, celademhaling, eiwitsynthese.

Bij de vertering komen zo tussen :

1. - proteasen (proteolytische werking : afbraak van eiwitten) : trypsine, chymotrypsine, pepsine, elastase, papaïne (papaja), bromelaïne (ananas) ...

Het grotere bromelaïne functioneert in een complex met papaïne als een soort verkenner die de weg vrijmaakt om het kleinere effectieve moleculaire papaïne tot in de kleinste cellen en weefsels in het lichaam te laten komen.

Papaïne-enzymen beïnvloeden het kininesysteem (systeem van bloedeiwitten dat de ontstekingsreactie mede tot stand brengt), de coagulatiecascade en de vorming van cytokinen en prostaglandinen (zie verder).

Bromelaïne kan het COX-enzymcomplex remmen waardoor minder serie 2-prostaglandinen worden aangemaakt, wat leidt tot optimale effecten bij allerlei ontstekingen, ongeacht de oorzaak : (sport)blessures, wonden, zonnebrand, ontstekingen (acute of chronische) : luchtwegen (sinusitis, bronchitis, otitis, virusinfecties...), maag- en darmstelsel (dysenterie, diarree, difterie, duodenumzweer...), urinewegen, bewegingsapparaat (artritis, reuma, fibromyalgie...), hart en vaten (atherosclerose, angina pectoris, MI, claudicatio intermittens...).

1. - amylasen (amyolitische werking : afbraak van koolhydraten) : amylase, sucrase, maltase, lactase, fructase...

Amylase is een enzym dat normaal door de pancreas wordt afgescheiden en zorgt voor de vertering van zetmeel. Ook in het speeksel is amylase aanwezig. Amylase wordt beschouwd als een hydrolase (een enzym dat hydrolyse als mechanisme toepast) en zorgt ervoor dat het organisme suikers kan opnemen. Amylasen katalyseren de hydrolyse van zetmeel in kleinere carbohydraatmoleculen zoals maltose (een molecule samengesteld uit twee glucose-eenheden). Er bestaan 2 soorten amylasen: alfa- en beta-amylasen. Deze twee soorten verschillen in de manier waarop de bindingen in de zetmeelmoleculen worden aangevallen.

1. - lipasen (lipolytische werking : afbraak van vetten) : lipase

De karakteristieke werking van natuurlijke enzym-complexen bestaande uit proteasen, amylasen en lipasen, is het sterk terugdringen van auto-antilichamen (auto-immuniteit) en de ongewenste eiwitten en eiwit-componenten van het lichaam afbreken en/of doen oplossen zodat ze via de ontlasting of via de urine het lichaam kunnen verlaten (gebruik bij auto-immuunziekten).

- Anti-inflammatoire werking van proteolytische enzymen (bromelaïne, trypsine, chymotrypsine, carboxypeptidase, papaïne...) :

De inflammatie-reactie is de natuurlijke respons op een agressie (wonde, brandwonde, infectie, allergie...). Een overmatige ontstekingstoestand zal echter het genezingsproces vertragen.

1. - werking van proteolytische enzymen thv nieuw trauma :
  - - remmen de ontsteking door de ontstekingscytokines (bradykininen, pro-inflammatoire eicosanoïden (prostaglandines, leukotriënen en tromboxanen))
    - stimuleren de afbraak van immuuncomplexen door fagocytose
    - breken uit het plasma getreden proteïnen in de weefsels af, wat het risico op oedeem vermindert
    - verminderen de pijn door de ontsteking en de oedeemvorming te beperken
    - vertonen geen enkel schadelijk neveneffect

1. - werking van proteolytische enzymen thv een oud trauma :
  - - breken littekenweefsel af, zowel bij inwendige (bv. bloedvaten) als uitwendige (huid) letsels.
    - bevorderen de heling na een chirurgische ingreep en voorkomen complicaties zoals ontstekingen, bloeduitstortingen, zwellingen... (waardoor verlaagd risico op trombose).
    - verlagen de bloedviscositeit en verbeteren alzo de bloedcirculatie (beter en sneller herstel)

- Alle biotransformaties van lichaamsvreemde stoffen (xenobiotica), bij het ontgiftingsproces.

- Scavenger rol in alle cellen in alle weefsels van immuuncomplexen (AG-AL-complexen) :
- - bv. leucocyten bevatten 8 verschillende amylasen, proteolytische enzymen en lipolytische enzymen.

- Afbraak afgestorven cellen :
- - bv. 10.000 afgestorven hersencellen/dag
  - waardeloze EW worden snel afgebroken (toxisch!)
  - ontbinding dood lichaam

- Afbraak van zieke, verminkte, gedesoriënteerde cellen (kanker...)
- - eiwitmantel rond kankercellen wordt afgebroken (terwijl gezonde cellen intact worden gehouden)
  - metastasen worden opgeruimd

- Opruiming van virussen, latente vormen van bacteriën, AG-AL-complexen.

- Schoon houden van bloed- en lymfevaten (pipe cleaners).
- - afbreken van fibrine-netwerken
  - remming van plaatjesaggregatie
  - reductie van ontstekingshaarden

Na opruimen blijft wel "afval" over.

Zie ook : "Celveroudering, afvalbeheer".

Enzym-modulatie :

De erfelijk bepaalde enzym-reserve (enzympotentieel) verlaagt met de ouderdom (meer toxische last) en door enzymdeficiëntie in voeding (gekookt). Worden te weinig enzymen via de voeding aangevoerd, dan moet het verteringssysteem zelf instaan voor een voldoende aanmaak.

Hierdoor

1. - moet de endogene enzymsecretie stijgen,
  - - waardoor de organen vergroten,
    - - uitputting endogene klieren,
      - cellulaire enzymuitputting.

Daarnaast verliest het organisme constant enzymen door :

- zweten, urine, stoelgang
- aanmaak digestieve sappen
- VR pathologie
- bij koorts
- bij een te zuur terrein
- bij zware lichamelijke inspanning
- bij bepaalde ziektebeelden :
- - chronische : psoriasis, dermatitis, cirrose, hepatitis ---> uitputting amylase
  - acute : enzymhoeveelheden dalen drastisch...

Hoe het enzym-niveau in stand houden en de endocriene klieren ontlasten ?

- Exogeen via rauwe verse voeding :
- - goed kauwen

---> betere transit

---> zo kan 5 à 75% van de vertering gebeuren zonder endogene enzym-hulp

---> pancreas krimpt.

- Endogeen stimuleren van de EW synthese :
- - anti-oxidanten
  - vit B complex
  - multimineralen
  - EW recyclage na afbraak stimuleren.

- Enzymsuppletie.

In normale omstandigheden kan het organisme zelf zijn metabolisme (opbouw/afbraak) regelen, door een aan de noden aangepaste productie van enzymen. Het organisme kan echter in de problemen geraken, ofwel door een verkeerde voeding, onevenwichtig en te rijk, ofwel door de slechte werking van een lichaamsfunctie waardoor voor het organisme nutteloze stoffen accumuleren (obesitas, hyperglobulie bij auto-immuunziekten), ofwel bij tumorgroei.

Om praktische en veiligheidsredenen (enzymen werken agressief in op blote weefsels zoals het tandvlees dat sterk bloot staat aan de enzymen geproduceerd door bacteriën in de tandplak), gebruikt men actueel alleen orale vormen van enzymen. Deze laatsten worden geabsorbeerd thv de darm, na passage door de maag waar ongeveer de helft van de ingenomen moleculen door sterke enzymen worden vernietigd.

Het eerste indicatiegebied van enzymtherapie is de traumatologie : het behandelen van kneuzingen, en vooral deze met ontstekingsoedeem :

De plantaardige proteolytische enzymen, bromelaïne en papaïne,

1. 1. - breken het fibrinenetwerk af : de weefsels kunnen gedraineerd worden en het oedeem geresorbeerd, waardoor ook de drukpijnen verminderen. Deze enzymen activeren ook de synthese van type 1 prostaglandines, de inflammatiereactie verzachten.
    - in geval van een belangrijk trauma met bloedverlies activeren hoge dosissen van deze enzymen het plasmine-plasminogeen systeem dat de vorming van fibrine tegen gaat (zie : "De bloedstolling").
    - ...

Enzymtherapieën hebben ook hun nut bewezen in andere domeinen :

1. - chronische ontstekingsziekten : artrose, reuma (polyartritis), bronchitis, mond- en tandontstekingen (gingivitis)...
  - cardiovasculaire ziekten : enzymen werken in op de plaatjesaggregatie danzij hun fibrinolytische werking, waardoor de bloedstroom wordt verbeterd en trombose wordt vermeden.
  - hyperglobulinemieën bij auto-immuunziekten : wanneer het immuunsysteem dol draait, zoals bij auto-immuunziekten waar antigenen van het eigen lichaam deel uit maken, treden ernstige inflammatiereacties op thv de organen die door lymfocyten en macrofagen belaagd worden, en ontstaan ophopingen in het bloed of de weefsels van gammaglobulinen, verantwoordelijk voor bijkomende problemen, vooral thv van de nieren en fijne capillairen (oog, hersenen, ledematen).
  - tumorgroei :
  - - door het beschermend omhulsel rond tumoren af te breken, waardoor verdedigingsreacties (antikankermiddelen en/of immuunreactie) een grotere impact kunnen krijgen.
    - door de inflammatoire bijwerkingen van de chemotherapeutica te verminderen.
    - door de concentraties aan chemotherapeutica in het bloed te verhogen, wat een verlaging van de toe te dienen dosis toelaat.
    - door de actie van NK immuuncellen (natural killer) te versterken volgens een nog onbekend mechanisme ?
    - door de metastasering te beperken, waarschijnlijk door inwerking van de enzymen op de enzymen van de tumor zelf. Of op de tumorale fibrose of op de celadhesiemoleculen die onmisbaar zijn voor de tumorgroei?
    - ...

Enzymtherapie wordt bij ons verwaarloosd terwijl deze therapie in Nederland en vooral in Duitsland sterk is ontwikkeld.

Zie ook : www.enzymtherapie.nl

- Co-enzym suppletie.

Symptomen van enzymtekorten :

Bij een verminderde enzymactiviteit kunnen voedingsstoffen en toxines in het algemeen niet voldoende afgebroken worden en hun tussenproducten riskeren zich op te stapelen. Deze laatsten zijn zuren (sulfieten, melkzuur, pyruvaat...) en kunnen een weefselacidose uitlokken. Het organisme zal trachten deze acidose te bufferen (zie: "Zuur-base evenwicht") met mineralen uit de reserves (tanden, beenderen, haren, huid, spieren) en er ontstaat een demineralisatie, met degeneratieve ziekten, vermoeidheid en weerstandsverlies als gevolg.

Enzymtekorten kunnen de oorzaak zijn van :

- slechte wondgenezing...
- aanleg tot bloedingen
- overmatige littekenvorming ("wild vlees")
- lang aanhoudende pijnen bij kwetsuren
- snel krijgen van oedemen
- hoger trombose-risico (enzymen bij pilgebruik)
- recidiverende ontstekingen : bronchitis...
- chronische kwalen en degeneratie-ziekten
- frequente sportblessures : + Mg
- te vroege veroudering
- ...

Oorzaken van tekorten aan oligo-elementen :

- aanvoertekort : door een geraffineerde en industrieel bewerkte voeding
- malabsorptie : verstoring van de intestinale flora•
- malabsorptie thv de darm door negatieve competitie : Cu/Zn, Ca/Mg, Fe/Mn (zie de monografieën)
- antagonisme : zware metalen, Zn/Cd
- verlies via de urine : demineralisatie
- pollutie : toxines, pesticiden
- ongewenste chelatie : bewaarmiddelen
- hogere noden : stress, intensief sporten, herstelperiode, zwangere vrouwen...

Praktisch :

Rauw eten bevat alle enzymen aanwezig in de plant :

- er dienen met rauw voedsel dus minder enzymen aangemaakt in het organisme.

Enerzijds kunnen bepaalde voedingsmiddelen de werking van enzymen afremmen :

- protease-inhibitoren in : banaan, snijboontjes, aardappelen... met vertraging van de vertering als mogelijk gevolg zodat het verzadigingsgevoel langer aanhoudt
- anti-trypsine activiteit in : de meeste granen... met vertraging van de vertering als mogelijk gevolg zodat het verzadigingsgevoel langer aanhoudt
- amylase-inhibitoren in : peulvruchten, snijboontjes... met vertraging van de vertering van zetmeel zodat de glykemie trager stijgt en het verzadigingsgevoel langer aanhoudt

Anderzijds kunnen bepaalde voedingsmiddelen de werking van enzymen stimuleren :

- lipase-activiteit : capsaïcine, curcumine...

Noot :

De vertering van vetten hangt ook sterk af van de galblaas : een luie galblaas zal ook zorgen voor een moeilijke vertering, vooral van vetten. Ook hier kunnen groenten helpen :

1. - pepermunt, artisjok, kurkuma, paardenbloem... : bezitten een Choleretische activiteit
  - artisjok, kurkuma, olijf, druif, rozemarijn, rammenas... : bezitten ook een cholagoge activiteit (bevorderen de contractie van de galblaas)

Enzymen gebruikt door de voedingsindustrie zijn meestal afkomstig van dieren, zoals fosfolipase (pancreas varkens), proteasen (maagdarm van kalveren)... Deze enzymen moeten niet op het etiket vermeld staan want zij worden beschouwd als "bewerkingsmiddelen" (processing aids).