Les protides

Dernière mise à jour : 2024-01-11

100g de protéines = 400 kcal (indépendamment de la qualités des protéines ingérées).

Les protides comprennent les protéines, les peptides et les acides aminés.

Les protéines jouent un rôle central dans le monde "vivant".

Tout tourne autour des protéines : elles sont les éléments de base les plus importants dans l'organisme, elles jouent un rôle dans presque tous les processus biologiques : l'hémoglobine qui transporte l'oxygène vers les tissus, l'insuline qui intervient dans le maintien de la glycémie, les anticorps qui combattent des infections, l'actine et la myosine qui permettent la contraction musculaire, le collagène comme élément indispensable des tendons et des ligaments, ou les neurotransmetteurs : ce sont tous des protéines. Toutefois, la classe principale des protéines est formée par les enzymes.

Les protéines sont constituées de petites entités, les acides aminés, dont il existe 23 types différents :

1. - toutes les protéines sont des polymères (macromolécules), composés d'acides aminés, les unités monomères de base, reliés entre eux par des liaisons peptidiques. Par convention, les chaînes d'acides aminés de MG < 10.000 daltons : le glutathion, le glucagon, l'insuline, ...;

1. - l'organisme peut synthétiser la plupart des acides aminés. Cependant 8 entre eux (isoleucine, phénylalanine, lysine, leucine, méthionine, thréonine, tryptophane, valine) sont difficiles à produire et doivent donc être compléter par l'alimentation : il s'agit des aminés essentiels. Ceux-ci sont mieux présentés dans les aliments d'origine animale que végétale.

Le régime le plus sain est un régime constitué de protéines de bonne qualité (couvrant la présence des acides aminés essentiels), d'hydrates de carbone (complexes) et de bonnes graisses (acides gras essentiels). Afin d'assurer l'apport de tous les acides aminés, il suffit de combiner entre eux différents aliments végétaux et d'origine animale (éventuellement pour le goût et la décoration) : noix et graines, oeufs (environ 12 à 13g/100g), viande (environ 37g/100g de viande de porc, de poulet...), gibier et volaille (environ 32g/100g), fromages (environ 30g/100g de viande de Parmesan, Emmental, Comté...), poisson (environ 30g/100g de thon, sardines...)

Sommaire :

L'acide aminé

La classification des acides aminés

Leurs propriétés acido-basiques

Leur fonction

Leur importance

Leur action

Les protéines dans l'alimentation

La dénutrition protéique

Protéine = Protéine?

Des recommandations

Côté pratique

Contenu :

L'acide aminé :

Structure générale : R - COOH

NH₂

dont R = groupement alkyle (groupe carboné) + un ou plusieurs groupements amide NH₂.

et ^-COOH = groupe carboxyle (ou groupe acide)

Formule générale : NH₂ - (CH₂)n - COOH

Cette structure peut varier en fonction de la longueur de la chaîne latérale alkyle, de la présence ou non de liaisons insaturées (liaisons "doubles") dans la chaîne et de la configuration 3D (cis ou trans) de la chaîne. Leur apport et leur disponibilité dépendent du régime adopté.

- Les acides aminés possèdent un atome de carbone asymétrique (chiral) : la même protéine peut donc se présenter sous deux formes D et L, qui sont l'image miroir l'une de l'autre : les deux substances possèdent donc la même structure, mais se distinguent par un positionnement différent de certains atomes dans l'espace. On les appelle également : isomères optiques.

Tous les acides aminés, éléments de base des protéines, sont des acides alpha aminés (présentant le groupement NH₂ et COOH sur le même premier atome de carbone chiral) et se positionnent dans la configuration L. D'ailleurs, nos enzymes ne sont capables que de métaboliser les formes L. D'autre part, les acides aminés synthétiques se présentent partiellement dans la configuration D.

1. - si le groupe latéral R contient un groupement alkyle + un ou plusieurs groupements amide, l'acide appartient au groupe des acides aminés ;

Mais :

1. - si le groupe latéral R contient uniquement un groupement alkyle (chaîne carbonée), l'acide appartient au groupe des acides gras ;
  - si le groupe latéral R contient un groupement alkyle possédant un ou plusieurs groupes hydroxyle, l'acide est un acide hydroxylé (voir aussi : saccharides) ;

- Dans la nature, environ 80 acides aminés sont connus. Toutes les protéines sont formées à partir d'un répertoire (alphabet) de 20 acides alpha-aminés naturels (configuration L).

- Dans les protéines, les acides aminés sont liés entre eux par des liaisons peptidiques covalentes (liaison forte), formées par la réaction entre la fonction carboxyle acide (COOH) du premier acide aminé et la fonction amine basique (NH₂) de la deuxième (liaison CO-NH). En liant plusieurs acides aminés, on obtient des polypeptides (protéides) et enfin des protéines. Les protéines sont donc des polymères d'acides alpha aminés, obtenues par synthèse protéique.

- Puisque les groupements fonctionnels des divers acides aminés interagissent aussi faiblement entre eux (via des ponts hydrogène, des ponts ioniques (sels), des liaisons de van der Waals (physique quantique), des interactions hydrophobes), l'enchaînement possède une organisation 3D spécifique qui lui est propre.

La séquence des acides aminés (l'ordre) dans une protéine déterminera donc comment la protéine sera repliée; sa structure 3D déterminera son activité.

La classification des acides aminés :

1. Les acides aminés sont répartis entre acides aminés essentiels et non-essentiels. Notre organisme est incapable de synthétiser les acides aminés essentiels. Ils doivent être apportés par l'alimentation. Des 20 acides aminés (fondamentaux) que notre organisme utilise dans la synthèse des protéines, environ la moitié peut être synthétisée en quantité suffisante à partir d'hydrates de carbone, de lipides et d'une source azotée.

Les acides aminés essentiels chez l'Homme sont : les L- isomères de lysine, de tryptophane, de phénylalanine, de leucine, de lysine, d'isoleucine, de thréonine, de méthionine et de valine.

Note :

1. - Certaines anomalies au niveau du métabolisme peuvent rendre essentiels certains acides aminés :

1. 1. - p. ex. la tyrosine est produite dans l'organisme à partir de la phénylalanine; des patients atteints d'une phénylcétonurie (PKU) ne sont cependant (plus) capables de la fabriquer. Un apport suffisant de tyrosine par l'alimentation est pour eux essentiel ;
    - en outre, l'arginine ainsi que l'histidine peuvent, en période de croissance intense, également être essentielles temporairement... (voir également plus loin : Recommandations) ;

1. - Tous les 20 acides aminés utilisés par l'être humain sont également synthétisés par les plantes vertes et par un nombre de bactéries.

2. Les 20 acides aminés fondamentaux chez l'Homme peuvent être répartis sur base du caractère chimique des chaînes latérales.

- Acides aminés avec une chaîne latérale a-polaire :

Le groupe alkyle est hydrophobe et souvent situé à l'intérieur de la molécule protéique, loin du milieu aqueux :

1. - glycine :

1. 1. - C₂H₅NO₂
    - ne contient aucun carbone chiral (il n'existe donc ni de conformation L ni de D) : son carbone en position alpha n'est pas substitué de façon asymétrique
    - acide aminé non essentiel : l'organisme peut en produire lui-m^mem à partir de l'acide aminé "sérine"
    - acide aminé essentiel dans la biosynthèse d'acides nucléiques, d'acides biliaires, d'acides gastriques, de la créatine phosphate et d'autres acides aminés
    - forme un équilibre (balance) avec la méthionine : des suppléments de glycine/régime riche en glycine diminuent les taux de méthionine, et indirectement ceux d'homocystéine (cycle de méthyle)
    - inhibe la consommation de NADPH par la NADPH-oxydase (NOX), diminuant ainsi l'inflammation et la dégradation par oxydation (stress oxydant)
    - se trouve en particulier dans les parties de l'organisme animal riche en collagène : peau, os, gélatine, tendons, ligaments, tissu conjonctif, pattes, sabots, oreilles et dans certains tissus d'organes ; nettement moins dans les muscles (qui sont plutôt riche en méthionine).
    - impliquée dans la détoxication hépatique (conjugaison)
    - activité antioxydante
    - effet calmant

1. - L - alanine

1. 1. - C₃H₇NO₂
    - impliqué dans la fabrication du tryptophane et de la vit B6 (pyridoxine)
    - constituant du tissu conjonctif
    - neurotransmetteur cérébral
    - taux accrus observés dans le syndrome de fatigue chronique
    - taux faibles observés dans l'hypoglycémie

1. - L - valine, L - leucine, L-isoleucine :

1. 1. - sont des acides aminés essentiels chez l'Homme
    - sont étroitement en relation entre eux ; sont des acides aminés branchés
    - sont extrêmement hydrophobes et déterminent ainsi la structure 3D protéique
    - voir aussi : "Les acides aminés branchés"

1. - L - phénylalanine

1. 1. - C₉H₁₁NO₂
    - est un acide aminé essentiel, avec une chaîne latérale R aromatique
    - joue un rôle clé dans la biosynthèse des acides aminés et de certains neurotransmetteurs (tels que des endorphines aux vertus antidouleur et euphorisantes)
    - voir aussi : "Phénylalanine"

1. - L - tryptophane

1. 1. - C₁₁H₁₂N₂O₂
    - est un acide aminé essentiel, avec une chaîne latérale R aromatique
    - joue un rôle clé dans la biosynthèse du neurotransmetteur sérotonine
    - voir aussi : "Tryptophane"

1. - L- proline

1. 1. - C₅H₉NO₂
    - contient un hétérocycle
    - constitue le composant principal du collagène (composant protéique du tissu conjonctif et du cartilage)

- Acides aminés avec une chaîne latérale polaire

Le groupe alkyle est hydrophile et souvent situé en surface des protéines membranaires, où les chaînes latérales polaires sont stabilisées par les molécules d'eau.

(avec un groupe hydroxyle ou OH) :

1. - L - sérine :

1. 1. - C₃H₇NO₃
    - étant donné sa petite taille, elle joue un rôle important dans des nombreuses voies biosynthétiques
    - fait partie également d'un groupe spécifique d'enzymes, les sérine protéases : elles catalysent l'hydrolyse des liaisons peptiques dans des polypeptides et des protéines

1. - L - thréonine :

1. 1. - C₄H₉NO₃
    - associée à la glycine et la sérine, la thréonine joue un rôle essentiel dans le métabolisme des porphyrines
    - impliquée dans la synthèse du collagène, de l'élastine et de l'émail dentaire
    - un déficit peut entraîner une dépression

1. - L - tyrosine

1. 1. - C₉H₁₁NO₃
    - n'est pas un acide aminé essentiel, doté d'une chaîne latérale R aromatique
    - joue un rôle clé dans la biosynthèse des neurotransmetteurs dopamine, noradrénaline et sérotonine (action!)
    - peut être synthétisée dans l'organisme à partir de la phénylalanine

(avec un 2ième groupe acide = avec 2 groupes carboxyle ou -COOH) :

1. - L - acide asparagine :

1. 1. - C₄H₇NO₄
    - joue un grand rôle dans le métabolisme (cycle d'urée), durant l'anabolisme d'autres acides aminés et de éléments biochimiques au niveau du cycle d'acide citrique, tels que : asparagine, arginine, lysine, méthionine, thréonine, isoleucine et différents nucléotides
    - est impliquée dans la production d'immunoglobulines (anticorps - immunité)

1. - L - acide glutaminique :

1. 1. - C₅H₉NO₄
    - voir "glutamine"

(avec un groupe amide ou NH2) :

1. - L - asparagine :

1. 1. - C₄H₈N₂O₃
    - joue un grand rôle dans la biosynthèse des glycoprotéines et un rôle essentiel dans la synthèse d'un nombre important d'autres protéines

1. - L - glutamine :

1. 1. - C₅H₁₀N₂O₃
    - l'acide aminé le plus courant
    - forme énergétique (au niveau des reins et des intestins) à partir d'alanine, en particulier en cas de restriction calorique, important dans la régulation des problèmes d'hypoglycémie
    - rôle important dans la fonction immunitaire
    - aliment cérébral (mémoire)
    - voir "glutamine"

(avec un 2ième groupe basique, avec 2 fonctions amides) :

1. - L - lysine :

1. 1. - C₆H₁₄N₂O₂
    - acide aminé essentiel
    - est parfois présent sur la surface active des protéines et des enzymes
    - voir aussi : "Lysine"

1. - L - histidine :

1. 1. - C₆H₉N₃O₂
    - acide aminé essentiel
    - joue un rôle clé dans la biosynthèse du neurotransmetteur, l'histamine
    - voir aussi : "Histidine"

1. - L - arginine :

1. 1. - C₆H₁₄N₄O₂
    - acide aminé essentiel
    - est parfois présent sur la surface active des protéines et des enzymes
    - voir aussi : "Arginine"

(avec un groupe sulphydrique) :

1. - L - cystéine :

1. 1. - C₃H₇NO₂S
    - acide aminé essentiel soufré (voir également : "Protéines, cystéine")
    - sa chaîne latérale sulphydryle (SH) est essentielle dans la conformation 3D des protéines et des enzymes
    - joue également un rôle dans le métabolisme du Coenzyme A, de l'héparine, de la biotine, du glutathion et d'autres

1. - L - méthionine :

1. 1. - C₅H₁₁NO₂S
    - acide aminé essentiel soufré (en particulier dans la viande de muscle)
    - forme un équilibre (balance) avec la glycine : une augmentation des taux de glycine diminue les taux de méthionine
    - est un donneur de groupement méthyle (transméthylation)
    - voir aussi : "Méthionine"
    - joue un rôle critique dans la reproduction cellulaire (intervient au départ de la traduction du ARNm, puisque la méthionine est le premier acide aminé accepté à la position N-terminale de toutes les protéines)
    - est une source de soufre pour l'acide aminé cystéine

3. Les acides aminés prétendus : l'ornithine, la citruline et la taurine sont souvent confondues avec des acides aminés. Cependant, il ne s'agit pas d'acides aminés, étant donné qu'elles ne possèdent pas de groupe carboxyle, mais bien de dérivés métaboliques, formés dans l'organisme à partir d'acides aminés.

- L'ornithine : l'ornithine (et l'arginine) jouent un rôle important dans le cycle d'urée (foie). Ils interviennent également dans l'activation de l'hormone de croissance (voir "Le système hormonal") pour la combustion de graisses (contrairement à la combustion (oxydation!) d'acides aminés et de glycogène musculaire lors d'une pénurie d'acides gras et/ou d'hydrates de carbone).
- La citrulline : après son ingestion, la citrulline est rapidement convertie en arginine et est impliquée dans le cycle d'urée (un cycle de réactions biochimiques qui produit de l'urée dans l'organisme à partir de l'ammoniac toxique).
- La Taurine

4. Des acides aminés glucogènes et cétogènes

Le squelette carbonique des acides aminés peut être dégradé en glucose ou en corps cétoniques.

- Des acides aminés glucogènes (glucoformateurs) sont transformés en alpha-cétoacides tels que l'acide pyruvique, l'oxaloacétate ou l'alpha-kétoglutarate. Ces substances peuvent être converties en glucose via la gluconéogenèse.

Acides aminés glucogènes : alanine, cystéine, glycine, sérine, thréonine, tryptophane, asparagine, aspartate, phénylalanine, tyrosine, isoleucine, méthionine, valine, arginine, glutamate, glutamine, histidine et proline. Le foie peut donc transformer la plupart des acides aminés en glucose.

- Des acides aminés cétogènes (cétoformateurs) peuvent être dégradés en AcCoA ou en acétoacétyle CoA mais ne pas en pyruvate (acide pyruvique). Ces molécules peuvent être converties en acides gras ou en d'autres corps cétoniques (cétogenèse). Les 2 atomes de carbone du corps cétonique sont en fin de compte dégradés en dioxyde de carbone (CO2) par le cycle de l'acide citrique.

Acides aminés cétogènes : leucine, lysine.

- Certains acides aminés sont glucoformateurs et cétoformateurs : tryptophane, phénylalanine, tyrosine, isoleucine.

Les propriétés acido-basiques des acides aminés :

- Certains acides aminés possèdent un groupement supplémentaire basique NH₂ ou acide ^-COOH : de cette façon, se forment
- - des acides aminés acides : glutamine, asparagine
  - des acides aminés alcalins : lysine, arginine, histidine

- Un acide aminé est ampholyte : il peut se comporter à la fois comme un acide ou une base ; dépendant du taux d'acidité (pH) du milieu, il peut donc présenter aussi bien des ionisations positives que négatives :

1. - Dans un milieu acide, la forme acide porte une chargé électropositive (pK1) : elle peut perdre 2 protons

1. 1. - après la perte d'un proton H⁺ (p. ex. en ajoutant une base OH^-), une forme physiologique électriquement neutre (pl) se forme, appelée "Zwitterion";

1. 1. - après la perte du deuxième proton H⁺, une forme basique portant une charge électronégative apparaît (pK2)

Chaque Zwitterion possède une valeur pH caractéristique pour laquelle il est sous une forme globalement neutre (= ionisations équivalentes : il y a autant de charges positives que négatives). Ce pH est le pH iso-électrique (pHi) du point iso-électrique pI.

---> la macromolécule ne porte donc pas de charge (elle est neutre).

1. - Suites et importance du point pI :

1. La solubilité dans l'eau est minimale au point pI: les sels restent cependant bien solubles (p.ex. afin d'être absorbés au niveau de l'intestin).

p. ex. : glycinate sodique, glycine HCl, bétaïne HCl (pour acidifier le suc gastrique en cas d'achlorhydrie).

La solubilité au point pI est minimale mais toutefois suffisante afin d'éviter une cristallisation : le caractère dipolaire du Zwitterion rend l'acide aminé suffisamment soluble.

1. 1. 1. - la cystine (composée de 2 molécules de L-cystéine), présente une solubilité plus faible et peut donc provoquer la formation de calculs rénaux et urinaires en cas de cystinurie (défaut génétique), la concentration critique étant dépassée.

1. 1. 1. - remédier en rendant l'urine alcaline avec le NaHCO₃ : ainsi, la forme électronégative de la cystine devient plus soluble, bien que la concentration des phosphates ionisés augmente également dans l'urine, entraînant la formation de calculs Ca₃(PO₄)₂.

1. 1. 1. - il est dès lors recommandé d'administrer de l'acétylcystéine, comme source de cystéine.

2. Les protéines agissent uniquement avec des ions positifs lorsque le pH > pI, avec des ions négatifs lorsque le pH < pI.

1. 1. - lorsque le pH > pI, les protéines réagissent avec des métaux lourds en formant des sels insolubles en milieu alcalin (= dénaturation chimique des protéines).

---> Des métaux lourds peuvent donc être détoxifiés à l'aide d'acides aminés...

3. Pouvoir tampon

1. 1. - en ajoutant des H⁺ (alimentation, médicaments...), les acides aminés vont garder le pH à un niveau constant par libération d' OH^- avec formation d'H₂O.
    - en ajoutant des OH^- (alimentation, médication...), les acides aminés vont garder le pH stationnaire par libération d'H⁺ avec formation d'H₂O.

Les acides aminés tamponnent donc le pH de l'organisme!

Attention : le rapport H⁺/OH^- dans l'eau est généralement égal à 1. Dans l'eau de ville, ce rapport est inférieur à 1! Puisque l'eau minérale contient plus de minéraux (Mg, Ca...), le rapport H⁺/OH^- devient supérieur à 1 (donc légèrement acide), ce qui est meilleur pour l'organisme!

Voir aussi : "Equilibre acido-basique".

Les fonctions des acides aminés :

Mise à part leur importance dans la synthèse de protéines (composant structurel), les acides aminés jouent un rôle important dans le métabolisme des cellules vivantes.

- Plusieurs acides aminés sont des précurseurs d'importantes biomolécules, telles que : vitamines, purines, pyrimidines, porphyrines, neurotransmetteurs, coenzymes, lipides, stérols et hormones , éléments essentiels dans l'anabolisme de l'organisme.

- Des acides aminés forment la base du matériel génétique :

1. - Base + sucre = nucléoside
  - Base + sucre + groupement phosphore = nucléotide
  - Base + sucre + base --- base + sucre + groupement phosphore = dinucléotide avec des ponts hydrogène entre les deux bases (= 1 chaînon de l'acide nucléique)
  - (Base + sucre + base --- base + sucre + groupement phosphore)_n = acide nucléique (ARN, ADN)
  - (Acide nucléique + protéine)_n = chromosome

Note pour les végétariens : la vit B12 (cyanocobalamine, uniquement dans la viande) et la vit B2 (biotine) protègent contre le débranchement des ponts hydrogène!

- Les acides aminés, comme produit final de la protéolyse (lyse des protéines) au niveau gastro-intestinal, ou mis en circulation sanguine après une dégradation intracellulaire, peuvent à nouveau être utilisés par la cellule comme élément de base. Toutefois, il s'avère nécessaire d'enlever d'abord les groupements amide (désamination) éliminés ensuite via le cycle d'urée ou réutilisés dans la synthèse d'autres substances azotées (transamination d'acides cétoniques en acides aminés ou pour synthétiser des amides (glutamine)). Ensuite le squelette carboné peut être recyclé en acide pyruvique (utilisé dans la glycolyse) ou en produit intermédiaire du cycle d'acide citrique.

- Dépendant des besoins de l'organisme, les acides aminés, comme unités de base, seront utilisés dans la production de glucose (et de glycogène) (dans la gluconéogenèse) ou utilisés comme combustion dans le cycle d'acide citrique (cycle de Krebs, importance dans la respiration cellulaire).

- Certains acides aminés, tels que l'arginine et l'ornithine, jouent un rôle important dans le cycle d'urée (foie). Ils interviennent également dans l'activation de l'hormone de croissance pour la combustion de graisses (contrairement à la combustion (oxydation!) d'acides aminés et de glycogène musculaire lors d'une pénurie d'acides gras et/ou d'hydrates de carbone).

La composition des chaînes de protéines détermine leur position dans l'espace (repliement des protéines). Des "chaperons" moléculaires, un mécanisme cellulaire de défense, aident à la préserver ou corriger le repliement des polypeptides ayant une structure altérée. Jusqu'à leur fixation au récepteur, ces chaperons freinent le repliement évitant ainsi le contact avec d'autres chaînes de protéines. En particulier les longues chaînes de protéines y sont sensibles. La formation de protéines agrégées causée par un défaut de repliement est à l'origine de maladies dégénératives telles que Alzheimer, Parkinson, SLA (Sclérose Latérale Amylotrophique) . En effet, on retrouve de nombreux chaperons dans ces grands agrégats protéiques. Probablement, ils ne réussissent pas à éviter la formation d'agrégats. La formation de protéines agrégées peut être provoquée par un choc thermique (comme le blanc d'oeuf), de la forte fièvre, mais aussi par du stress, des radiations UV, des blessures, des infections virales...

L'importance des acides aminés :

Détoxication de métaux lourds : méthionine, cystéine, cystine, glutathion, ..., histidine

Anti-radicaux libres : méthionine, glutathion

Soutenir le métabolisme lipidique : méthionine, taurine, carnitine

Accélérer la cicatrisation : arginine, proline/hydroxyproline

Déprimer les infections virales : lysine

Renforcer l'activité du thymus : arginine

Améliorer l'intolérance au glucose : arginine, taurine, cystéine, glycine, acide glutaminique

Renforcer le système immunitaire : glutathion

Arthrite Rhumatoïde : histidine

Protéger contre les effets d'irradition : histidine, glutathion, cystine

Perdre du poids corporel : phénylalaline, tryptophane, ... ; valine, méthionine, carnitine, ...

Dépression : phénylalanine, tryptophane, tyrosine, glutamine/acide glutaminique

Troubles de fertilité : arginine, carnitine

Insomnie : tryptophane

Epilepsie : taurine

Vieillissement : proline/hydroxyproline (avec la vitamine C), glutathion (prévient le X-linking)

Cholestase : taurine

Troubles de circulation (claudicatio intermittens) : carnitine, taurine

Troubles de comportement : acide glutaminique, thréonine (si déficient), tryptophane, taurine

Dégâts causés par l'alcool : glutamine, cystine

Ulcère gastrique : glutamine

Cheveux sains : cystine, méthionine

Prévenir la peroxydation lipidique : glutathion

Prévenir l'IM : carnitine, methionine, taurine (bespaart kalium)

Améliorer la gestion des douleurs : tryptophane, phénylalaline

Acides aminés branchés (leucine, isoleucine, valine) : traumatisme, antistress

Arginine : anticancer, diminue les taux de cholestérol, cicatrisant, antiherpès

Carnitine : cardiotonique, carrier lipidique, diminue les taux de cholestérol

Cystéine, glutathion : détoxication

GABA : neurotransmetteur

Glutamine : neurotransmetteur et source d'énergie pour le cerveau et l'intestin

Histidine : anti-arthrite

Lysine : antiherpès

Méthionine : hypoallergénique, donneur de groupements méthyle pour la choline, synthèse de SAM

Ornitine : stimulant de la croissance et de la récupération

Phénylalanine : analgésique, antidépression

Proline : cicatrisant, impliquée dans la synthèse de collagène

Taurine : évacuation de cholestérol (bile), antioxydant

Threonine : renforce l'immunité

Tryptophane : insomnie, synthèse de sérotonine, mélatonine et vitamine B3

...

Qui plus est, tous les acides aminés forment des composants structurels dans la synthèse des protéines corporelles.

Les actions des acides aminés :

Les propriétés biologiques d'une protéine dépendent de son interactivité avec d'autres molécules. Toutes les protéines se fixent à d'autres molécules via un récepteur (liaison ligand) afin d'exprimer sa fonction. Cette liaison avec un ligand est très spécifique et est de type non-covalent.

Les anticorps sont des protéines produites par le système immunitaire. Un anticorps reconnaît l'antigène dans le but de sa destruction ou de sa désactivation. Le système immunitaire fabrique pour chaque antigène un anticorps spécifique (voir aussi : "Réponse immunitaire").

Il y a des protéines

1. - contractiles, qui permettent le mouvement (tissu musculaire),
  - qui favorisent les réactions de protection contre les microbes (système immunitaire),
  - qui régularisent des processus métaboliques, comme l'insuline ou comme cofacteur (coenzyme).
  - qui sont impliquées dans le transport et le stockage de substances (fer, cholestérol, vit B12...)
  - qui assurent le maintien de l'homéostasie (eau, pH...)
  - ...

Les protéines sont donc à la fois :

1. - actrices du bon fonctionnement de l'organisme,
  - témoins de processus pathologiques.

Les protéines dans l'alimentation :

Les protéines sont surtout présentes dans des produits d'origine animale (viande, oeuf, produits laitiers), mais également dans les haricots, les graines, les noix et le riz.

Des protéines végétales sont des aussi bonnes protéines complètes. Par rapport aux protéines animales, elles possèdent des séquences protéiques plus adaptées au maintien de la santé et de la vitalité. En général, les protéines végétales sont plus bénéfiques que les protéines animales. En effet, les protéines végétales telles que le soja présente au niveau des os une plus grande quantité de substances minérales totales, notamment plus de calcium que ceux nourris avec les protéines animales telles que dans le lactosérum (petit-lait). Toutefois, les protéines animales nous apportent d'autres substances importantes (fer, ...).

Qualitativement, les meilleures protéines végétales seront celles issues des légumineuses, groupe alimentaire qui comporte le soja et l’ensemble des légumes secs avec les lentilles, les haricots secs, les pois… Leur profil en acides aminés est idéal ou quasi-idéal quelle que soit la légumineuse examinée alors que celui des céréales (et pseudo-céréales) varie beaucoup d’une espèce à l’autre. Par exemple, il est plutôt médiocre pour le blé ou le millet mais idéal pour le sarrasin et quasi-idéal pour le quinoa ou l’avoine

La consommation de protéines animales augmente de 2% le risque de décès sans distinction de facteurs de risque. Et de 8% concernant le taux de mortalité par maladies cardiovasculaires . La viande rouge (muscles) en particulier contient, à côté du fer héminique (oxydant!), beaucoup de méthionine et de cystéine, deux acides aminés soufrés.

Dans l'organisme, la methionine est convertie en homocystéine très réactive (cycle de méthyle). En cas de carence en vit B9 (acide folique), vit B6 en choline, les taux sanguins d'homocystéine augmentent et provoquent des dégâts oxydatifs. Un excès d'homocystéine a été lié à plusieurs maladies chroniques, comme les maladies cardiaques.

En revanche, manger des protéines végétales réduit de 10% le risque de décès précoce et de 12% la survenue d’un décès lié à une maladie cardiovasculaire . Un restriction protéique chez l'animal améliorait sensiblement le métabolisme et la durée de vie, lorsque l'apport de méthionine était limité à 20% de l'apport normal .

La restriction de consommation de protéines, en particulier animales (= moins de protéines animales = taux réduits de méthionine), même sans restriction calorique, pourrait prolonger chez la souris l'espérance de vie de 20%, entraînant une amélioration de la glycémie, une réduction des taux sanguins de IGF-I et d'insuline et avec une meilleure protection des organes contre des dégâts oxydants .

Des suppléments/régime riche en glycine offraient le même effet chez des rongeurs. En effet, la glycine forme un équilibre (balance) avec la méthionine : des suppléments de glycine/régime riche en glycine diminuent les taux de méthionine...

Les protéines rassasient plus que les graisses ou les hydrates de carbone, parce qu'elles freinent le vidange gastrique, par rapport à un repas riche en hydrates de carbone et pauvre en graisses qui est en général vite digéré et qui entraîne donc rapidement le sentiment de faim. En outre, le métabolisme des protéines nécessite beaucoup d'énergie ce qui limite leur mise en réserve sous forme de graisses. L'effet thermique (l'énergie nécessaire pour la digestion, l'absorption et la biodisponibilité) des protéines est donc plus important : la grande différence au niveau de l'effet thermique, entre d'une part des protéines et d'autre part des hydrates de carbone et des graisses, est probablement liée à l'impossibilité de stocker des protéines dans l'organisme, obligeant leur catabolisme immédiat : des processus tels que la synthèse protéique et peptique, la production d'urée et la gluconéogenèse pourraient expliquer l'effet thermique (thermogenèse) accru des protéines.

Des chercheurs ont constaté qu'une alimentation riche en protéines est favorable au maintien d'un bon indice de masse corporelle (IMC), d'une taille fine, d'une tension artérielle plus faible, d'un taux plus élevé de bon cholestérol et d'un taux plus bas de triglycérides, autant de marqueurs positifs de la santé cardiovasculaire Santesso N. et al. Effects of higher- versus lower-protein diets on health outcomes: a systematic review and meta-analysis. European Journal of Clinical Nutrition advance online publication 18 April 2012.

Une consommation excessive de protéines (> 20 énergie%) peut provoquer un état de vieillissement précoce, une perte de vitamines et de minéraux (suite à l'acidification de l'organisme), une perte de vitalité, une perte hydrique (suite à une surcharge rénale), et finalement des maladies dégénératives telles que : infarctus du myocarde, ACV, insuffisance rénale, hypertension, diverticulose, hémorroïdes et favoriser la constipation. Prudence donc avec des régimes protéinés!

Une consommation excessive de protéines peut stimuler la route métabolique mTOR. Cette voie joue un rôle important dans le cancer et dans le vieillissement. Par rapport à un régime avec 10 énergie%, un régime avec 20 énergie% augmente le risque de cancer de 400%... .

Comme les hydrates de carbone, une consommation excessive de protéines affecte l'insuline et la leptine (tandis les graisses pas). Ceux qui suivent un régime riche en protéines montrent un risque plus élevé de diabète, parce que l'ingestion de protéines réduit la sensibilité à l'insuline post-prandiale. Ils perdent du poids mais ne diminuent pas leur résistance à l'insuline.

La dénutrition protéique :

Les besoins protéiques dépendent fortement de la qualité des protéines alimentaires : 0.5 à 1g/kg de poids corporel. Pour couvrir ses besoins, l'organisme nécessite plus de protéines d'origine animale que végétale (120 contre 50g/jour). Manger cru limite les pertes de protéines par rapport aux aliments cuits.

La dénutrition protéique (< 10 énergie%) peut résulter de malabsorption, de catabolisme protéique accru, de carences d'apport ou de la combinaison de ces différents facteurs. Elle est souvent l'aboutissement d'un long processus mais, dans certaines circonstances, elle peut être fulgurante!

Par malabsorption :

- pancréatite chronique, cirrhose, maladie de Crohn, recto-colite, résection jéjunale, diarrhées chroniques, dysbiose, Leaky Gut Syndrome

Par catabolisme protéique accru:

- hyperthyroïdie, cancers, maladies virales subaiguës (mononucléose), maladies systémiques, suppurations, SIDA, ...

Par catabolisme protéique accru + carence :

- diabète de type 1, interventions chirurgicales,...

Par carence d'apport suite à :

- malnutrition, oesophagie, anorexie, régimes déséquilibrés, ...

1. - chez la personne âgée, elle peut être provoquée par une malnutrition, en combinaison avec une denture déficiente, une sécrétion gastrique insuffisante, un manque d'enzymes digestifs... mais aussi d'origine catabolique (escarre, réactions inflammatoires, maladie infectieuse, cancer...).

1. - la dénutrition protéique par catabolisme accru + carence peut se manifester en cas de déficit d'apports glucidiques : lorsque les besoins des organes glucodépendants ne sont pas couverts, la gluconéogenèse est intensément stimulée pour synthétiser du glycogène à partir d'acides aminés!

1. - un homme mince de 70kg possède 25 à 30kg de masse protéique, en fonction de la musculature ; il dispose donc environ de 6kg de protéines pures, soit 1kg à peine d'azote protéique. En cas de déficit d'apports protéiques, une dénutrition grave peut s'installer après une dizaine de jours alors que l'apparence reste florissante et que l'amaigrissement n'est que très peu visible (le cas n'est pas rare : un état dépressif réactionnel ou toute autre cause d'anorexie...).

1. - en cas de jeûne total, le déficit protéique est d'environ 250g/jour. Les premières protéines sont soustraites d'abord aux compartiments à renouvellement rapide (foie, tube digestif et organes lymphoïdes...) et seulement ensuite au compartiment musculaire : à ce stade, le fonctionnement hépatique, les capacités de défense immunitaire et de synthèse protéique sont compromis. La perte de masse musculaire ne se remarque ultérieurement!

Protéine = Protéine?

On sait qu'il existe une différence pertinente entre les protéines d'origine animale et végétale. Toutefois, entre elles, il existe également des différences importantes.

Protéines du lait : forme protéique bon marché, mais difficilement assimilable et digestible. Contient du lactose : les personnes intolérantes au lactose risquent des troubles tels que diarrhée et troubles digestifs.

Protéines de soja : protéine d'origine végétale, présentant quelques avantages. En effet, les protéines de soja contiennent de substances capables de diminuer le risque de troubles cardiovasculaires. En outre, cette protéine est facilement digérée.

Protéines d'oeuf : forme protéique impeccable : facilement digestible et utilisable dans l'organisme. Toutefois, elle contient des matières grasses.

Concentré de petit-lait : type protéique quasi idéal, avec une utilisation optimale par l'organisme. Les protéines du petit-lait n'ont presque pas besoin de digestion et le concentré contient très peu de lactose. Seul inconvénient : la digestion trop rapide des protéines.

Isolat de petit-lait: forme d'un qualité supérieure par rapport au concentré de petit-lait. Toutefois, cette forme plus chère est encore digérée plus rapidement.

Protéines potassiques : forme protéique idéale, utilisée d'une façon optimale par l'organisme : digestion facile et semi lente (3 heures), sans lactose. Seul inconvénient : son prix élevé

Note :

1. - le potassium est nécessaire à chaque étape majeure de la synthèse protéique.
  - sont riches en resp. protéines et en potassium : bananes (1.1g/467mg), avocats (4g/1096mg), lentilles (par 1/2 tasse : 7.15g/365mg), lait de soja (par tasse : 7g/345mg)...

Conclusion : aucune protéine n'est parfaite. La facilité dont peut utiliser notre organisme ces protéines, et leur vitesse d'absorption et de digestion, diffèrent pour chaque protéine. Pour cette raison, il est très important pour le sportif de prévoir toutes les 2 à 3 heures un repas ou un apport riche en protéines, afin d'assurer un apport protéique suffisant durant toute la journée. Carence en protéines = manque de progression. Préférer au moins un produit à base de petit-lait ou un produit protéique combiné.

Les recommandations pour les protéines :

Source : Recommandations nutritionnelles pour la Belgique (Conseil supérieur de la santé)

Les besoins en protéines s'élèvent en moyenne à 9 - 11% de l'apport énergétique (Nederlandse voedingsnormen 2001) (lire aussi : "Disponibilité des substrats énergétiques").

- 45g/jour pour des femmes âgées de 19-50 ans
- 55.5g/jour pour des hommes de 19 - 50 ans

Le besoin réel n'est pas uniquement déterminé par les besoins énergétiques totaux de la personne, mais également par ses besoins en azote et en acides aminés essentiels. L'activité physique et des efforts lourds augmentent les besoins protéiques. Ils sont également accrus dans l'enfance pour assurer la croissance et le développement, durant la grossesse et l'allaitement, ou durant la période de convalescence après un traumatisme, une intervention chirurgicale ou un état de sous-alimentation, et chez les seniors.

* Quelqu'un qui fait du sport d'une façon intensive nécessite un apport journalier minimal de 1,5 à maximal 2,5g de protéines par kg de poids corporel. Une personne de 80kg doit donc ingérer chaque jour +/- 80 x 1,5 à 80 x 2,5 = 120 à 200g de protéines par jour! Considérant qu'un litre de lait maigre apporte +/-35g de protéines, 100g de charcuterie environ 20g, un oeuf seulement 7 à 9g, 100g de poisson en moyenne 20-22g et 100g de viande également 20g, il faut manger beaucoup de ces aliments pour atteindre les 120 à 200g de protéines. Boire chaque jour 6 litres de lait n'est pas envisageable. Raison pour laquelle il existe sur le marché des suppléments protéiques destinés aux sportifs.

* Il est également possible de calculer ses besoins protéiques sur base du poids corporel maigre et de la masse corporel maigre : 0.5mg/kg/dag.

100 - % de graisses corporelles = % du poids corporel maigre

Le % du poids corporel maigre x le poids corporel actuel = la masse corporelle maigre

La masse corporelle maigre x 0.5mg de protéines = l'apport recommandé de protéines par jour.

Les protéines présentes dans l'alimentation doivent couvrir tous les besoins quantitatifs et qualitatifs. La qualité d'une protéine dépend de sa digestibilité et de la présence des acides aminés essentiels.

Le score PDCAAS (Protein Digestibility-Corrected Amino Acid Score) peut être utilisé pour mesurer la qualité des protéines.

Un mélange de protéines d'origine animale et végétale contient tous les acides aminés essentiels en quantité suffisante.

Néanmoins, un régime peu varié peut poser problème :

- La digestibilité des protéines d'origine végétale est plus faible que celle d'origine animale ; la digestibilité peut également varier en fonction du type de cuisson, de la présence de fibres alimentaires, ... : les protéines animales sont plus digestibles (95 à 98%) que les protéines végétales (de 75 à 95%).

- En outre, les protéines végétales apportent moins d'acides aminés essentiels : la plupart des aliments d'origine végétale ont un acide aminé "limitant" spécifique : p. ex. de la méthionine pour les légumineuses et de la lysine pour le maïs et le forment.

- L'acide aminé limitant correspond à l'acide aminé le plus faiblement présent : la lysine est ainsi l'acide aminé limitant pour les lacto-ovovégétariens (lait/froment comme sources de protéines) et surtout pour les végétaliens (froment/soja comme sources de protéines).

- En outre, les besoins en protéines des lacto-ovovégétariens sont 1.2 x supérieurs à ceux des personnes ayant une alimentation mixte, et 1.3 x supérieurs dans le cas des végétaliens.

- Si le PDCAAS pour une alimentation mixte et équilibrée s'élève à 100%, il est de 84% dans le cadre d'une alimentation lacto-végétarienne et de 77% dans le cadre d'une alimentation végétalienne.

En général, le PDCAAS des denrées alimentaires d'origine animale est supérieur à celui des sources végétales. Le soya et les produits dérivés constituent toutefois une exception!

En combinant et en variant les denrées alimentaires végétales, il est donc possible de satisfaire à la recommandation pour tous les acides aminés essentiels.

Attention :

Un apport trop élevé pourrait avoir un impact négatif sur la santé dû à une augmentation de l'acidité de l'organisme (voir aussi : Equilibre acido-basique, le tampon carbonate). Par gramme de protéines, on évalue la perte de calcium à 1mg, ce qui peut entraîner à terme une déminéralisation osseuse. Cependant, les protéines contribue également à la densité osseuse. Leur éventuel effet positif ou négatif dépend alors pour une grande partie des autres éléments présents dans l'alimentation (p. ex. la consommation suffisante de fruits et légumes), mais aussi du bagage génétique, de l'âge et du sexe.

Les aliments alcalinisants augmentent la valeur du pH sanguin, assurant une meilleure protection osseuse et une moindre perte de calcium. Un régime riche en substances végétales exerce un plus grand effet alcalinisant par rapport à un régime carnivore, et l'organisme est donc mieux protéger contre des affections telles que l'ostéoporose Peter Deriemaeker, Dirk Aerenhouts, Marcel Hebbelinck, Peter Clarys (VUB), Nutrient Based Estimation of Acid-Base Balance in Vegetarians and Non-vegetarians, Plant Foods Hum Nutr, DOI 10.1007/s11130-009-0149-5.

Chez le Belge moyen, l'apport en protéines correspond à environ 16% de l'apport total en énergie ; aucun effet délétère pour la santé n'a été constaté en cas d'apport protéique jusqu'à environ 25% d'énergie.

Note :

Les acides aminés sont considérés comme indispensables lorsque l'organisme est incapable de les synthétiser. Les besoins en acides aminés indispensables varient donc en fonction des capacités effectives de l'organisme à couvrir ses besoins par la synthèse endogène. Dans différentes situations, un apport exogène s'avère indispensable : ils sont appelés dans ce cas, des acides aminés essentiels "conditionnellement" indispensables.

Côté pratique :

Travailler le moins possible vos aliments : chauffer (procédés UHT, pasteurisation, micro-ondes...) des aliments détruit ou dénature les protéines présentes (voir aussi : "La dénaturation alimentaire").

L'apport alimentaire des protéines :

- Les différentes sources de protéines :

1. - les noix et les graines forment une excellente source d'acides aminés et de bons acides gras insaturés. Mais, puisqu'ils sont difficiles à digérer, on en a vite assez.
  - les céréales sont riches en protéines mais contiennent également des lectines et des phytates en ne sont donc pas à recommander comme bonne source protéique.
  - - les lectines peuvent induire dans les intestins des processus inflammatoires, capables d'augmenter la perméabilité de la paroi intestinale (Leaky Gut). Le système immunitaire peut être ainsi suractivé.
    - les phytates peuvent fixer des minéraux pouvant entraîner une carence en minéraux.

Note :

Le quinoa n'est pas une céréale mais un légume (de la famille des épinards et des betteraves rouges) et représente une excellente source protéique grâce à son profil complet d'acides aminés.

1. - les légumineuses sont riches en protéines mais contiennent aussi des saponines qui peuvent induire dans les intestins des processus inflammatoires, capables d'augmenter la perméabilité de la paroi intestinale (Leaky Gut). Limiter leur consommation à 1 à 2x par semaine.
  - le lait et les produits laitiers (platte kaas, fromage blanc, skyr...) sont considérés comme bonnes sources de protéines. Toutefois le caséine rend le lait difficile à digérer et freine l'absorption des minéraux et suffisamment de lactase (une enzyme qui dissocie le sucre du lait, le lactose) est indispensable pour assurer une bonne digestion du lait. Toutefois sa production diminue au cours de la petite enfance pour atteindre un taux résiduel d'environ 5 à 10 % à l'âge adulte. Par contre, le lait de chèvre et de brebis présentent une autre composition plus facile à digérer par la plupart des gens.
  - viandes : filet de poulet (21g/100g), viande de bœuf pure et maigre.
  - poissons : saumon (20g/100g)
  - oeufs (12g/100g): le blanc d'œuf est très riche en protéines et le jaune d'œuf est riche en vitamine D.
  - ...

- Aliments riches en acides aminés essentiels : oeufs, soja, germes, volaille, poisson, ...

1. - le lactosérum (petit-lait) contient bien tous les acides aminés essentiels mais manque des acides gras essentiels.

- Tous les acides aminés sont présents dans les aliments contenant des protéines, qu'ils soient d'origine animale ou végétale. Cependant ils ne le sont pas dans les proportions optimales nécessaires au métabolisme, certains acides aminés étant limités selon le régime. Les acides aminés limitants ne sont pas toujours les mêmes, d'où l'intérêt de faire des associations du genre "céréales-légumineuse", ainsi qu'on peut le trouver dans le régime végétarien.

1. - acide aminé limitant dans : froment (lysine), riz (lysine, thréonine), maïs (tryptophane, lysine), pois (méthionine), boeuf (méthionine, cystéine), lactosérum (aucun).

- Combiner les aliments en paires alimentaires qui contiennent tous les acides aminés :

1. - légumineuses - céréales
  - pain complet - fromage
  - muesli - yaourt
  - légumineuse - oeufs
  - ...

- Les besoins en protéines (Save level of proteine intake) = 0.5 à 1g/kg de poids corporel (ce qui correspond à 35 à 70g/70kg). Un bon steak (pavé) contient déjà 100 à 120g de protéines.

- Les besoins sont majorés en cas de : croissance, rétablissement, stress, infection, chaleur, sport, travaux lourds, âge avancé, régime d'amaigrissement, ...

- L'organisme recycle 300g de protéines par jour. La disponibilité protéique est donc environ 300 + 70 = 370g/jour. Ces protéines seront dégradées en acides aminés qui seront réutilisés dans la synthèse de :

1. - amines biogènes (p. ex. les catécholamines),
  - créatine (ATP),
  - acides cétoniques (via l'alpha KG dans le cycle de Krebs ---> ATP),
  - hémoglobine,
  - par désamination en précurseurs d'importantes biomolécules, telles que : vitamines, purines, pyrimidines, porphyrines, neurotransmetteurs, coenzymes, lipides, stérols et hormones , éléments essentiels dans l'anabolisme de l'organisme (avec formation de l'ammoniac NH₃ toxique ---> urine).

On estime que 20% des acides aminés doit être apportés par l'alimentation. Le recyclage assure donc 80% des besoins en protéines.

7 jours au lit = 1.3kg de perte de masse musculaire ( et jusqu'à 4% de perte de force par jour!)

6 mois d'entraînement de musculation = 1.2kg de gain de masse musculaire

6 mois d'entraînement d'endurance = 0.2kg de gain de masse musculaire

Le style de vie est important pour préserver ses muscles, mais prévenir sa perte est au moins si important! Une mauvaise approche peut effacer en une semaine le gain de 6 mois d'entraînement intensif...

- Les caractéristiques d'une carence et d'un excès en protéines :

1. - une carence : rétention d'eau (ventre hydropique en cas de famine), cicatrisation difficile, anémie,
  - - vue chez la femme enceinte, la personne âgée, lors d'un régime amaigrissant...
    - plus spécifique :
    - - en albumine : oedèmes (voir : "Le profil protéique")
      - en substances lipotrophes (méthionine, cystéine, choline, taurine, lécithine, inositol, ...) : stéatose hépatique

1. - un excès : surcharge rénale (production trop élevée d'urée), élimination excessive d'eau entraînant de la déshydratation, allergies (lait de vache, gluten, ...), des carences en vit B12 et en Zn (besoins accrus dans la biochimie des protéines), en vit B6 et vit K (favorisant la fixation calcique au niveau de la paroi vasculaire plutôt que dans l'os), perte accrue du calcium osseux (ostéoporose), cicatrisation difficile (par déficit en acides aminés essentiels), goutte (voir : "L'acide urique"), arthrite, rhumatismes, ...

Note :

Lors d'une intervention chirurgicale ou dans le stade de cicatrisation d'une lésion importante, il est conseillé d'assurer l'apport suffisant de protéines ET de carbohydrates, afin d'éviter que les protéines essentielles soient utilisées pour la production énergétique. L'apport supplémentaire de carbohydrates épargne donc l'utilisation des protéines.

Chaque type de médicament possède son équivalent en acides aminés :

Type de médicament

Acides aminés équivalents

Acide aminé antagoniste

Antidépresseurs

tyrosine, tryptophane, méthionine

glycine, histidine

Anti-arythmiques

tyrosine, taurine, carnitine

niacine, tryptophane

Anticoagulants

vitamine E, EPA, carnitine

Anti-épileptiques

glycine, GABA, taurine, alanine, tryptophane

acide aspartique

Anabolisants

acides aminés branchés, alanine

acide glutaminique, acide aspartique

Antiviraux

lysine, zinc

arginine

Antitoxines

glycine, cystéine

Antipsychotiques

tryptophane, isoleucine

sérine, leucine

Antimaniaques

glycine, taurine, tryptophane

méthionine

Des carences marginales en acides aminés s'observent d'une façon significative dans la plupart des syndromes psychiques : ils deviennent alors des acides aminés essentiels.

Il existe également des interactions entre acides aminés :

Acide aminé

Complémentaire

Antagoniste

Arginine

ornithine, citrulline, acide aspartique

lysine

Carnitine

lysine, niacine, taurine

tyrosine, vanadium

Cystéine

méthionine, taurine

Phénylalanine

tyrosine, méthionine, cuivre

tryptophane

Taurine

glycine, GABA, alanine

acide glutaminique, acide aspartique

Thréonine

glycine, proline, arginine

cuivre (Cu)

Tryptophane

glycine, cystéine

tyrosine, phénylalanine

En général, tous les acides aminés collaborent :

L'administration d'un seul acide aminé sous forme de supplément peut perturber l'équilibre avec les autres acides aminés.

Toutefois, la taurine et la carnitine sont plutôt des acides aminés solitaires et perturbent moins l'équilibre. Idem pour les acides aminés essentiels.

Certains acides aminés rentrent en compétition avec d'autres :

P. ex. :

- tryptophane - tyrosine - phénylalanine
- acide glutaminique - acide aspartique
- taurine - GABA
- lysine - GABA
- ...