Eiwitten

Laatste bijwerking : 2024-01-11

100g proteïnen = 400 kcal (ongeacht de kwaliteit van de proteïnen).

Eiwitten omvatten proteïnen, peptiden en aminozuren.

Eiwitten spelen een centrale rol in de "levende" wereld.

Alles draait om eiwitten : zij vormen de belangrijkste bouwstenen in het organisme, in bijna alle biologische processen spelen ze een rol : hemoglobine die zuurstof naar de weefsels brengt, insuline die de suikerspiegel in het bloed helpt controleren, antilichamen die infecties tegengaan, actine en myosine die er voor zorgen dat spieren kunnen samentrekken, collageen dat de pezen en de ligamenten vormt, of neurotransmitters : het zijn allemaal eiwitten. Maar de meest belangrijke klasse van eiwitten zijn de enzymen.

Eiwitten bestaan uit kleinere deeltjes, de aminozuren, waarvan er 23 verschillende zijn :

1. - alle eiwitten zijn polymeren (macromoleculen), waarvan de aminozuren (AZ) de monomere bouwstenen vormen, onder elkaar met elkaar verbonden via peptide-bindingen ; aminozuurkettingen met een MG lager dan 10.000 dalton : glutathion, glucagon, insuline...;

1. - de meeste aminozuren kan het organisme zelf aanmaken, doch 8 onder hen kan het organisme niet snel genoeg of onvoldoende aanmaken, dit zijn de essentiële aminozuren (isoleucine, fenylalanine, lysine, leucine, methionine, threonine, tryptofaan, valine) ; bijgevolg moeten zij via de voeding worden aangevoerd. Zij komen meer voor in dierlijk dan in plantaardig voedsel.

Het gezondste dieet is een dieet dat kwalitatief goede eiwitten (met alle 8 essentiële aminozuren) bevat naast (complexe) koolhydraten en goede vetten (essentiële vetzuren). Daarvoor wordt best plantaardig en ook wat dierlijk voedsel onderling gecombineerd om alle eiwitten binnen te krijgen : noten en zaden, eieren (ongeveer 12 tot 13g/100g), vlees (ongeveer 37g eiwit/100g in varkensvlees, kip...) en gevogelte/wild (ongeveer 32g eiwit/100g), kazen (ongeveer 30g eiwit/100g in Parmezan, Emmental, Comté...), vis (ongeveer 30g eiwit/100g in tonijn, sardienen...)

Overzicht inhoud :

Aminozuur

Indeling van aminozuren

Zuur-base eigenschappen

Functies

Belang

Werking

Proteïnen in de voeding

Proteïne-ondervoeding

Proteïne = Proteïne?

Aanbevelingen

Praktisch

Inhoud :

Aminozuur :

Algemene structuur : R - COOH

NH₂

waarvan R = alkylgroep (koolstofgroep) en een of meerdere amide NH₂-groepen

en ^-COOH = carboxylgroep (of zure groep)

Eiwitformule : NH₂ - (CH₂)n - COOH

Deze structuur kan verschillen volgens de lengte van de alkylketen, het al dan niet voorkomen van onverzadigde ("dubbele") bindingen in de keten en de 3D-vorm (cis- of transconfiguratie) van de keten. Hun aanvoer en beschikbaarheid is afhankelijk van het dieet.

- Aminozuren bevatten minstens een asymmetrisch koolstofatoom (chiraal) : hetzelfde eiwit kan dus voorkomen in een D en L-vorm (spiegelbeeld) : beide stoffen hebben dezelfde structuur, maar een verschillende ruimtelijke positie van bepaalde atomen. Het zijn optische isomeren.

Alle aminozuren, ingebouwd in proteïnen, zijn alfa-aminozuren (met NH₂-groep en COOH-groep op hetzelfde (eerste) chiraal koolstofatoom) en hebben de L configuratie. Onze enzymen kunnen ook enkel de L-vormen metaboliseren. Synthetische aminozuren bevatten dus wel de D-vorm.

1. - bevat de R-groep een alkylgroep + een of meerdere amide-groepen, dan behoort het zuur tot de aminozuren ;

Maar :

1. - bevat de R-groep enkel een alkylgroep (koolstofketen) dan behoort het zuur tot de vetzuren ;
  - bevat de R-groep een alkylgroep met een of meerdere OH groepen dan is het zuur een hydroxyzuur (zie sachariden) ;

- In de natuur zijn ruim 80 aminozuren (AZ) bekend. Alle proteïnen bij de mens worden gevormd uit een repertorium (alfabet) van 20 natuurlijke alfa-aminozuren (L configuratie).

- In eiwitten zijn de aminozuren met elkaar verbonden via een covalente peptideband (stevige binding), die gevormd is door reactie van de zure carboxylgroep van het ene aminozuur met de basische aminogroep van het volgende aminozuur (CO-NH binding). Door het aan elkaar koppelen van AZ ontstaan polypeptides (eiwitten) en tenslotte proteïnen. Proteïnen zijn dus polymeren van alfa-aminozuren door eiwitsynthese verkregen.

- Doordat de functionele groepen van de diverse AZ vervolgens zwakke interacties met elkaar aangaan (waterstofbruggen, zoutbruggen, van der Waalskrachten, hydrofobe interacties) ontstaat een zeer specifieke 3D-structuur van het eiwit.

De AZ-sequentie (volgorde) dicteert dus hoe uiteindelijk een eiwit 3-dimensioneel wordt gevouwen en deze 3D-structuur bepaalt vervolgens weer de activiteit van het eiwit.

Indeling van aminozuren :

1. De aminozuren worden onderverdeeld in essentiële en niet-essentiële aminozuren. Essentiële aminozuren kan de mens zelf niet aanmaken. Hij dient ze dun te betrekken uit de natuur. Van de 20 aminozuren (de fundamentele aminozuren) die de mens nodig heeft voor de opbouw van eiwitten, kunnen we ongeveer de helft zelf in voldoende mate maken uit koolhydraten, vetten en een stikstofbron.

De essentiële aminozuren voor de mens zijn normaal : de L- vormen van lysine, tryptofaan, fenylalanine, leucine, isoleucine, treonine, methionine en valine.

Noot :

1. - Sommige afwijkingen in het metabolisme kunnen echter ook andere aminozuren essentieel maken :

1. 1. - vb. tyrosine wordt in het organisme gemaakt uit fenylalanine ; lijders aan fenylketonurie (PKU) kunnen dit echter niet (meer) : een voldoende aanvoer van tyrosine uit het voedsel is voor deze mensen essentieel ;
    - ook arginine en histidine kunnen, in perioden van snelle groei, essentieel zijn (zie ook verder : Aanbevelingen) ;

1. - Alle 20 door de mens gebruikte aminozuren worden ook door groene planten en door een aantal bacteriën uit hun basiselementen opgebouwd.

2. De 20 fundamentele aminozuren (AZ) die de mens nodig heeft kunnen worden onderverdeeld op grond van het chemisch karakter van de zijketens.

- aminozuren met een a-polaire zijketen :

De alkylgroep is hydrofobisch en zit meestal opgesloten aan de binnenkant van de proteïne-molecule, weg van het watermilieu.

1. - glycine :

1. 1. - C₂H₅NO₂
    - bevat geen chiraal koolstofatoom (dus geen L of D vorm)
    - geen essentieel eiwit want kan worden aangemaakt uit het aminozuur "serine"
    - wel essentieel voor de biosynthese van nucleïnezuren, galzuren, maagzuur, creatine fosfaat en andere AZ
    - vormt een evenwicht (balans) met methionine : supplementen/dieet rijk aan glycine kunnen het gehalte methionine doen dalen, en indirect het gehalte homocysteïne (methylcyclus)
    - remt het verbruik van NADPH door het NADPH-oxidase (NOX), wat leidt tot minder ontsteking en minder oxidatieve schade (door oxidatieve stress)
    - vooral in collageenrijke dierlijke delen : huid, beenderen, gelatine, pezen, darm, poten, hoeven, oren, bindweefsel en in bepaald orgaanvlees ; minder in spierweefsel
    - betrokken bij het ontgiften in de lever (conjugatie)
    - antioxidant
    - kalmerend effect

1. - L - alanine

1. 1. - C₃H₇NO₂
    - betrokken bij de stofwisseling van tryptofaan en het vit B6 (pyridoxine)
    - belangrijk bestanddeel van bindweefsel
    - neurotransmitter in de hersenen
    - meestal verhoogd bij het Chronisch vermoeidheidssyndroom
    - meestal verlaagd bij hypoglykemie

1. - L - valine, L - leucine, L-isoleucine :

1. 1. - zijn essentiële AZ voor de mens
    - zijn sterk aan elkaar gerelateerd, zijn vertakte AZ
    - zijn extreem hydrofobisch en bepalen hiermee de 3D-structuur van proteïnen
    - zie ook : "De vertakte aminozuren"

1. - L - fenylalanine

1. 1. - C₉H₁₁NO₂
    - is een essentieel AZ, met R = aromatische ring
    - speelt een sleutelrol in de biosynthese van AZ en sommige neurotransmitters (zoals endorfinen met pijnstillende en euforiebevorderende eigenschappen)
    - zie ook : "Fenylalanine"

1. - L - tryptofaan

1. 1. - C₁₁H₁₂N₂O₂
    - is een essentieel AZ, met R = aromatische ring
    - speelt een sleutelrol in de biosynthese van de neurotransmitter serotonine
    - zie ook : "Tryptofaan"

1. - L- proline

1. 1. - C₅H₉NO₂
    - bevat een heterocyclische ring
    - is een hoofdbestanddeel van collageen (eiwitbestanddeel uit bindweefsels en (kraak)been)

- aminozuren met een polaire zijketen

De alkylgroep is hydrofiel en wordt aan het eiwitoppervlak gevonden van globulaire proteïnen, waar de geladen zijketens door het aangetrokken water gestabiliseerd worden.

(met een hydroxy of OH-groep) :

1. - L - serine :

1. 1. - C₃H₇NO₃
    - speelt door zijn kleine omvang een belangrijke rol in de verscheidenheid aan biosynthetische paden
    - wordt ook gevonden in een bepaalde groep enzymen, de serine proteasen : katalyseren de Hydrolyse van peptide bindingen in polypeptiden en proteïnen

1. - L - treonine :

1. 1. - C₄H₉NO₃
    - speelt samen met glycine en serine een belangrijke rol in de stofwisseling van porfyrine
    - betrokken bij de opbouw van collageen, elastine en tandglazuur
    - een tekort kan leiden tot depressie

1. - L - tyrosine

1. 1. - C₉H₁₁NO₃
    - is een geen essentieel AZ, met R = aromatische ring
    - speelt een sleutelrol in de biosynthese van de neurotransmitters dopamine, noradrenaline en serotonine (actie!)
    - kan in het organisme worden aangemaakt uit fenylalanine

(met 2de zure groep = met 2 carboxyl of COOH-groepen) :

1. - L - asparaginezuur :

1. 1. - C₄H₇NO₄
    - speelt een grote rol in de stofwisseling (ureumcyclus), tijdens de opbouw van andere AZ en biochemicaliën in de citroenzuurcyclus, zoals asparagine, arginine, lysine, methionine, treonine, isoleucine en verschillende nucleotiden
    - is betrokken bij de productie van immunoglobulines (antilichamen - immuniteit)

1. - L - glutaminezuur :

1. 1. - C₅H₉NO₄
    - zie glutamine

(met een amide of NH2-groep) :

1. - L - asparagine :

1. 1. - C₄H₈N₂O₃
    - speelt een grote rol in de biosynthese van glycoproteïnen en is ook essentieel voor de synthese van een groot aantal andere proteïnen

1. - L - glutamine :

1. 1. - C₅H₁₀N₂O₃
    - meest voorkomend aminozuur
    - belangrijke rol in de werking van het immuunsysteem
    - energievorm (nieren en ingewanden) uit alanine ingeval van calorierestrictie, belangrijk in de beheersing van hypoglykemieproblemen
    - voeding voor de hersenen (geheugen)
    - zie glutamine

(met 2de basische groep, met 2 aminofuncties) :

1. - L - lysine :

1. 1. - C₆H₁₄N₂O₂
    - essentieel AZ
    - komt soms voor op de actieve zijde van proteïnen en enzymen
    - zie ook : "Lysine"

1. - L - histidine :

1. 1. - C₆H₉N₃O₂
    - essentieel AZ
    - speelt een sleutelrol in de biosynthese van de neurotransmitter histamine
    - zie ook : "Histidine"

1. - L - arginine :

1. 1. - C₆H₁₄N₄O₂
    - essentieel AZ
    - komt soms voor op de actieve zijde van proteïnen en enzymen
    - zie ook : "Arginine"

(met zwavelbevattende groep) :

1. - L - cysteïne :

1. 1. - C₃H₇NO₂S
    - essentieel AZ
    - zie ook : "Cysteïne"
    - de thiol zijketen van dit AZ is vaak betrokken bij de 3D-structuur van proteïnen en enzymen
    - speelt ook een rol bij de stofwisseling van Coënzyme A, heparine, biotine, van glutathion en van andere

1. - L - methionine :

1. 1. - C₅H₁₁NO₂S
    - essentieel AZ (vooral in vlees van spieren)
    - vormt een evenwicht (balans) met glycine : een stijging van glycine kan het gehalte methionine doen dalen
    - is een methyldonor (zie "Methylcyclus")
    - zie ook : "Methionine"
    - helpt bij het starten van de vertaling van de boodschapper RNA, doordat het het eerste AZ is die wordt opgenomen op de N-terminale positie van alle proteïnen
    - is een bron van zwavel voor het AZ cysteïne

3. De zogenaamde aminozuren : ornithine, citrulline en taurine worden vaak verward met aminozuren. Het zijn echter geen echte aminozuren (zij bezitten geen carboxylgroep meer!), maar afgeleide stofwisselingsproducten, in het organisme gevormd uit aminozuren.

- Ornithine : ornithine (en arginine) spelen een belangrijke rol in de ureumcyclus en verbeteren de leverfunctie. Ornithine speelt ook een rol bij de activering van het groeihormoon (zie : "Hormonaal stelsel") voor het verbranden van de vetmassa (in tegenstelling tot het verbranden (oxidatie) van AZ en glycogeen uit de spieren bij te weinig beschikbare vetzuren en/of koolhydraten).
- Citrulline : citruline wordt na inname snel omgezet in arginine en is betrokken bij de ureumcyclus (die zorgt dat het toxisch ammoniak uit het organisme wordt verwijderd).
- Taurine (zie aldaar)

4. Glucogene en ketogene aminozuren

Het koolstofskelet van aminozuren kan herleid worden tot glucose of tot ketonlichamen.

- Glucogene aminozuren worden omgezet tot alfa-ketonzuren zoals pyruvaat, oxaloacetaat of alfa-ketoglutaraat. Deze stoffen zijn via de gluconeogenese om te zetten tot glucose. Van de meeste aminozuren kan de lever glucose maken.

Hiertoe behoren : alanine, cysteïne, glycine, serine, threonine, tryptofaan, asparagine, aspartaat, fenylalanine, tyrosine, isoleucine, methionine, valine, arginine, glutamaat, glutamine, histidine en proline. De meeste aminozuren kunnen dus door de lever in glucose worden omgezet.

- Ketogene aminozuren worden afgebroken tot AcCoA of acetoacetaat-CoA, maar niet naar pyruvaat. Deze moleculen kunnen worden omgezet in vetzuren of in andere ketonlichamen (ketogenese). De 2 koolstofatomen van ketonlichamen worden uiteindelijk omgezet in koolstofdioxide (CO2) door de citroenzuurcyclus.

Hiertoe behoren : leucine, lysine.

- Sommige aminozuren zijn zowel glucogeen of ketogeen : tryptofaan, fenylalanine, tyrosine, isoleucine.

Zuur- base eigenschappen van AZ :

Sommige aminozuren bezitten een extra basische NH₂-groep of een extra zure ^-COOH groep : hierdoor ontstaan
- zure AZ : glutamine, asparagine
- basische AZ : lysine, arginine, histidine

Een AZ is een amfolyt : het kan zowel positieve als negatieve ionisaties vertonen afhankelijk van het milieu ; het kan dus in verschillende vormen voorkomen naargelang de zuurgraad (pH) van het milieu.

- In zuur milieu is de zure vorm positief geladen (pK1) : zij kan 2 protonen verliezen

1. - na het onttrekken van 1 proton H⁺ door toevoegen van een base OH^- ontstaat de neutrale fysiologische vorm (pl), ook Zwitter-ion genoemd;

1. - na het onttrekken van 1 tweede H⁺ ontstaat de basische vorm welke negatief geladen is (pK2)

Bij een welbepaalde pH zal er een gelijke ionisatie (evenveel negatieve als positieve ladingen) optreden. Die pH noemt men de pH van het iso-elektrisch punt = pI.

---> de macromolecule heeft dan geen netto lading (neutrale lading).

- Gevolgen en belang van het pI punt :

1. De oplosbaarheid bij het punt pI is minimaal : de zoutvormen zijn wel goed oplosbaar (bv. voor opname in de darm).

vb. : natriumglycinaat, glycine hydrochloride, betaïne hydrochloride (voor verzuring van maagsap bij achloorhydrie)

De oplosbaarheid bij het punt pI is minimaal doch voldoende om uitkristallisatie te vermijden : het sterk dipool karakter van het Zwitterion maakt het AZ toch nog oplosbaar.

1. 1. - cystine, een bouwsteen van L-cysteïne, vertoont echter een lage oplosbaarheid en veroorzaakt in geval van cystinurie (genetische defect) nier- en blaasstenen, daar de kritische concentratie wordt overschreden.

1. 1. - remediëring door alkalisering van de urine met NaHCO₃ : zo komt de negatieve vorm van cystine voor welke beter oplosbaar is, doch de concentratie van geïoniseerde fosfaten stijgt eveneens in de urine waardoor Ca₃(PO₄)₂ stenen neerslaan.

1. 1. - beter acetylcysteïne gebruiken in voedingssupplementen als bron van cysteïne.

2. Proteïnen reageren enkel met positieve ionen indien de pH > pI, met negatieve ionen enkel bij pH < pI.

1. - indien pH > pI : de proteïnen reageren met zware metalen tot onoplosbare zouten in alkalisch midden. Dit noemt men chemische denaturatie.

---> Zware metalen kunnen dus gedetoxificeerd worden met AZ.

3. Bufferend vermogen :

1. - bij toevoegen van H⁺ (via de voeding, medicatie...) zullen de AZ de pH constant houden door vrijstellen van OH^- met vorming van H₂O.
  - bij toevoegen van OH^- (via de voeding, medicatie...) zullen de AZ de pH constant houden door vrijstellen van H⁺ met vorming van H₂O.

Dus AZ bufferen de pH van het organisme.

Opgelet : de verhouding H⁺/OH^- in water is normaal gelijk aan 1. Bij leidingswater is de verhouding kleiner dan 1! Daar mineraalwater meer mineralen (Mg, Ca...) bevat, wordt de verhouding H⁺/OH^- groter wordt dan 1 (licht zuur), wat beter is voor het organisme.

Zie ook : "Zuur-base evenwicht".

Functies van aminozuren :

Behalve als bouwstenen van eiwitten (structurele component) spelen de AZ een belangrijke rol in de stofwisseling van levende cellen.

- Vele AZ zijn aldus voorlopers van belangrijke biomoleculen, zoals vitamines, purines, pyrimidines, porfyrines, neurotransmitters, coënzymen, vetten, sterolen en hormonen nodig voor de opbouw van het organisme.

- AZ zijn de bouwstenen van het erfelijk materiaal :

1. - Base + suiker = nucleoside
  - Base + suiker + fosforzuur = nucleotide
  - Base + suiker + base ---base + suiker + fosforgroep = dinucleotide met H-bruggen tussen de beide basen (= 1 schakel in nucleïnezuur)
  - (Base + suiker + base ---base + suiker + fosforgroep)_n = nucleïnezuur (RNA, DNA)
  - (Nucleïnezuur + proteïne)_n = chromosoom

Noot voor vegetariërs : Vitamine B12 (cyanocobalamie, enkel in vlees) en B2 (biotine) beschermen tegen het loskoppelen van de H-bruggen.

- Als eindproduct van de proteolyse (lyse van de proteïnen) in het maagdarmkanaal,of als gevolg van intracelllaire afbraak in de bloedbaan gebracht, kunnen AZ door de cel als voedingsstof gebruikt worden. Daarvoor dienen ze eerst ontdaan worden van de amino-groep (deaminering), die of via de ureumcyclus worden uitgescheiden, of voor de synthese van andere stikstofhoudende stoffen wordt gebruikt (door transaminering van ketozuren AZ te maken of voor de bereiding van amiden (glutamine)). Daarna wordt het koolstofskelet verder verwerkt tot pyrodruivenzuur (voor de glycolyse) of tot intermediair van de citroenzuurcyclus.

- Aminozuren als voedingsstoffen kunnen dus, afhankelijk van de behoefte, verwerkt worden tot glucose (en glycogeen) (gluconeogenese) of verbrand worden via de citroenzuurcyclus (Krebscyclus, belang in de celademhaling).

- Bepaalde AZ, zoals arginine en ornithine, spelen een belangrijke rol in de ureumcyclus (lever). Zij spelen ook een rol bij de activering van het groeihormoon voor het verbranden van de vetmassa (in tegenstelling met het verbranden (oxidatie) van AZ en glycogeen uit de spieren bij te weinig beschikbare vetzuren en/of koolhydraten).

De samenstelling van de eiwitketens bepaalt hun uiteindelijke vorm in de ruimte (open vouwen). Normaal zorgen "chaperonnes", een cellulair verdedigingsmechanisme, ervoor dat eiwitten ongewenste interacties ondergaan met andere proteïneketens. Zij vertragen de vouwing, zodat de zijketens nergens aan blijven plakken voordat contact wordt gemaakt met de receptor. Vooral de langketen eiwitten zijn hier gevoelig voor. Klonters van verkeerd gevouwen eiwitten spelen een belangrijke rol in het ontstaan van sommige ziekten zoals Alzheimer, Parkinson, ALS (Amylotrofe Laterale Sclerose). In grote klonters worden ook grote hoeveelheden chaperonnes aangetroffen. Blijkbaar slagen zij niet voldoende in hun opdracht. Klontervorming kan ontstaan door verhitting (denk maar aan het wit van een ei), en dus ook door hoge koorts, maar ook door stress, UV straling, verwonding, virale infecties...

Belang van aminozuren :

Ontgiften van zware metalen : methionine, cysteïne, cystine, glutathion..., histidine

Anti-vrije radicalen : methionine, glutathion

Ondersteunen van de vetstofwisseling : methionine, taurine, carnitine

Versnelde wondgenezing : arginine, proline/hydroxyproline

Onderdrukken van virale infecties : lysine

Versterken van de thymusactiviteit : arginine

Verbeteren van de glucose-intolerantie : arginine, taurine, cysteïne, glycine, glutaminezuur

Versterken van het immuunsysteem : glutathion

Reumatoïde artritis : histidine

Beschermen tegen effecten van straling : histidine, glutathion, cystine

Verminderen van gewicht : fenylalaline, tryptofaan... ; valine, methionine, carnitine...

Depressie : fenylalanine, tryptofaan, tyrosine, glutamine/glutaminezuur

Onvruchtbaarheid : arginine, carnitine

Slapeloosheid : tryptofaan

Epilepsie : taurine

Verouderingsprocessen : proline/hydroxyproline (samen met vitamine C), glutathion (voorkomt X-linking)

Galstuwing : taurine

Circulatiestoornissen (etalageziekte) : carnitine, taurine

Gedragsstoornissen : glutaminezuur, threonine (indien tekort), tryptofaan, taurine

Alcoholschade : glutamine, cystine

Maagzweer : glutamine

Gezond hoofdhaar : cystine, methionine

Beschermen tegen lipidperoxidatie : glutathion

Bescherming tegen MI : carnitine, methionine, taurine (bespaart kalium)

Betere pijnbestrijding : tryptofaan, fenylalaline

Arginine : antikanker, cholesterolverlagend, wondhelend, antiherpes

Carnitine : hartversterkend, carrier van vetten, cholesterolverlagend

Cysteïne, glutathion : ontgifting

Fenylalanine : analgetisch, antidepressie

GABA : neurotransmitter

Glutamine : neurotransmitter en energiebron in de hersenen en de darm

Histidine : tegen artritis

Lysine : antiherpes

Methionine : allergieverlagend, methyldonor voor choline, synthese van SAM

Ornitine : groei en herstelbevorderend

Proline : wondhelend, betrokken bij de collageensynthese

Taurine : cholesterolafvoer( gal), antioxidant

Threonine : immuniteitversterkend

Tryptofaan : slapeloosheid, aanmaak van serotonine, melatonine en vitamine B3

Vertakte aminozuren (leucine, isoleucine, valine) : trauma, antistress

...

Daarbuiten zijn alle aminozuren structurele componenten voor de opbouw van lichaamseiwitten.

Werking van eiwitten :

De biologische eigenschappen van een eiwit hangen af van de reactie met andere moleculen. Alle eiwitten binden aan andere moleculen via een receptor (ligand binding) om hun functie te kunnen uitoefenen. De binding is heel specifiek en bestaat uit niet-covalente bindingen.

Antilichamen zijn eiwitten die door het immuunsysteem werden geproduceerd. Een antilichaam herkent het antigen om het te vernietigen of te inactiveren. Voor elk antigen wordt er een specifiek antilichaam aangemaakt (zie ook "Immuunrespons").

Er bestaan proteïnen :

1. - die tussen komen in de beweging (opbouw spierweefsel),
  - die beschermingsreacties tegen indringers inluiden (in het immuunstelsel),
  - die metabole systemen regelen, zoals insuline, als enzym of als cofactor (coënzym)
  - die zorgen voor transport en opslag van stoffen zoals ijzer, cholesterol, vit B12...
  - die tussen komen in het behoud van de homeostase (water, pH...)
  - ...

Proteïnen zijn dus zowel :

1. - spelers in het goed functioneren van het organisme,
  - als getuigen van pathologische evenementen.

Proteïnen in de voeding :

Eiwitten zitten behalve in dierlijke producten (vlees, ei, zuivel) ook in bonen, zaden, noten en rijst.

Plantaardige eiwitten zijn volwaardige eiwitten. Zij bezitten een aminozurenpatroon dat eigenlijk beter geschikt is om de gezondheid en de vitaliteit te bevorderen dan dierlijke eiwitten. Meestal zijn plantaardige eiwitten beter voor ons dan dierlijke. Plantaardige eiwitten zoals in soja brengen thv het been meer bruikbare mineralen zoals calcium aan dan dierlijke eiwitten in bv. melkwei. Dierlijke eiwitten brengen beter andere belangrijke stoffen aan (ijzer...).

Kwalitatief zijn de beste plantaardige eiwitten die van peulvruchten, een voedingsgroep die soja en alle peulvruchten omvat met linzen, gedroogde bonen, erwten, enz. Hun aminozuurprofiel is ideaal of bijna ideaal, ongeacht de onderzochte peulvrucht, terwijl dat van granen (en pseudo-granen) sterk varieert van soort tot soort. Het is bijvoorbeeld vrij middelmatig voor tarwe of gierst, maar ideaal voor boekweit en bijna ideaal voor quinoa of haver.

De consumptie van dierlijke eiwitten zou het overlijdingsrisico met 2% verhogen, ongeacht de risicofactoren. En met 8% de mortaliteitsgraad door hart- en vaatziekten. Vooral rood vlees (spierweefsel) bevat, naast heemijzer (oxidant!), veel methionine en cysteïne, twee zwavelhoudende aminozuren .

Methionine wordt in het lichaam omgezet in het hoog reactief homocysteïne (methylcyclus). Indien onvoldoende vit B9 (foliumzuur), vit B6 en choline aanwezig, gaat het homocysteïne-gehalte in het bloed stijgen met oxidatieve schade als gevolg. Teveel homocysteïne ligt zo aan de basis van de ontwikkeling van chronische ziekten zoals hartziekten.

Daartegenover zou het eten van plantaardige eiwitten het risico op vroegtijdig overlijden met 10% verlagen en het risico op overlijden door een cardiovasculaire ziekte met 12% . Methionine-restrictie leidde bij dieren tot een gezonder metabolisme en een langer leven wanneer de methionine-opname beperkt wordt tot 20% van de normale inname .

De consumptie-restrictie van eiwitten, vooral van dierlijke (= minder dierlijk eiwit = lager gehalte methionine), zelfs zonder calorierestrictie, zou de levensverwachting bij muizen met 20% doen toenemen, met verbetering van de glykemie, met lagere IGF-I en insuline-niveau's in het bloed en met betere bescherming van orgaanweefsel tegen oxidatieve schade .

Supplementen glycine/glycine-rijk dieet hadden bij knaagdieren juist hetzelfde effect. Glycine vormt immers een evenwicht (balans) met methionine : supplementen glycine kunnen het gehalte methionine doen dalen...

Eiwitten verzadigen meer dan vetten en koolhydraten, omdat zij het ledigen van de maag vertragen. Dit in tegenstelling met een koolhydraatrijke/vetarme maaltijd die vaak snel verteerd wordt waardoor snel weer het hongergevoel optreedt. Ook verbruiken eiwitten de meeste energie in het stofwisselingsproces wat betekent dat ze minder snel als vet worden opgeslagen. Het thermisch effect (de energie nodig voor de vertering, de absorptie en de biobeschikbaarheid) is dus groter voor eiwitten : het grote verschil in thermogeen effect tussen eiwitten enerzijds en koolhydraten en vetten anderzijds heeft mogelijk te maken met het feit dat er in het organisme geen opslagcapaciteit is voor eiwitten en dat ze dus direct moeten gemetaboliseerd worden : processen zoals eiwit- en peptidesynthese, ureumproductie en gluconeogenese zouden een mogelijke verklaring vormen voor een verhoogde thermogenese van eiwitten.

Onderzoekers stelden vast dat een voeding rijk aan proteïnen bevorderlijk is voor het behoud van een correcte BMI, voor een smalle taille, lagere bloeddruk en minder triglyceriden in het bloed : allemaal positieve eigenschappen voor een goede gezondheid van het hart- en vaatstelsel Santesso N. et al. Effects of higher- versus lower-protein diets on health outcomes: a systematic review and meta-analysis. European Journal of Clinical Nutrition advance online publication 18 April 2012.

Maar overmatige eiwitconsumptie (> 20 energie%) kan leiden tot vroegtijdige veroudering, gebrek aan vitaminen en mineralen (tgv de verzuring van het organisme), verlies aan vitaliteit, vochtverlies (door nierbelasting), en kunnen verder leiden tot degeneratieve ziekten als hartaanval, CVA, nierinsufficiëntie, hypertensie, diverticulosis, aambeien en verstopping. Opletten dus met een eiwitrijk dieet!

Overmatige eiwitconsumptie kan stimulerend werken op de mTOR-pathway. Deze metabolische route speelt een belangrijke rol bij kanker en bij het verouderingsproces. Meer dan 20 energie% uit eiwitten doet het risico op kanker stijgen met 400% ten opzichte met 10 energie%....

Zoals koolhydraten beïnvloedt een overmatige eiwitconsumptie ook insuline en leptine (vet niet). Mensen die een dieet rijk aan proteïnen vertonen een hoger risico op diabetes, omdat de inname van eiwitten de insulinegevoeligheid na de maaltijd verlaagt. Zij verliezen wel gewicht maar verlagen hun insulineresistentie niet.

Proteïne-ondervoeding :

De behoefte aan eiwitten is sterk afhankelijk van de kwaliteit van de eiwitten in de voeding : 0.5 à 1g/kg lichaamsgewicht. Om aan haar noden te voldoen heeft het organisme meer dierlijke eiwitten nodig dan plantaardige (120 tegen 50g/dag). Rauwkost kent minder eiwitverlies dan gekookt voedsel.

De proteïne-ondervoeding (< 10 energie%) kan optreden tengevolge van malabsorptie, verhoogd proteïne-katabolisme, tekorten in de aanvoer of door een combinatie van deze verschillende factoren. Het kan het eindpunt zijn van een lang proces, maar in bepaalde omstandigheden kan het ook heel snel de kop op steken.

Door malabsorptie kunnen ziekten ontstaan zoals :

- chronische pancreatitis, cirrose, ziekte van Crohn, recto-colitis, jejunale verwijdering, chronische diarree, dysbiose, Leaky Gut Syndrome...

Door een verhoogd proteïne-katabolisme kunnen ziekten ontstaan zoals :

- hyperthyroïdie, kanker, subacute virale ziekten (mononucleose), systemische ziekten, etteringen, AIDS...

Door een verhoogd proteïne-katabolisme + een tekort kunnen ziekten ontstaan zoals :

- diabetes type 1, heelkundige ingrepen...

Door een aanvoertekort tengevolge van :

- ongezonde voeding, oesofagie, anorexie, onevenwichtige eetkuren :

1. - bij de bejaarde persoon, kan de proteïne-ondervoeding veroorzaakt zijn door een ongezonde voeding, in combinatie met gebitsproblemen, een onvoldoende maagsapsecretie, een tekort aan verteringsenzymen... maar door met katabole problemen (doorligwonden, ontstekingsreacties, infectieziekte, kanker...).

1. - de proteïne-ondervoeding door verhoogd catabolisme + tekorten kan optreden bij een aanvoertekort van gluciden : wanneer de behoeften van de glucose-afhankelijke organen niet gedekt zijn, gaat het organisme de gluconeogenese sterk stimuleren om alzo glycogeen te vormen uit (vertakte) aminozuren.

1. - een slanke man van 70kg bezit 25 à 30kg proteïne-massa, afhankelijk van de musculatuur ; hij beschikt dus over ongeveer 6kg zuivere proteïnen, gelijk aan bijna 1kg proteïne-stikstof. Bij een aanvoertekort van proteïnen, kan na een tiental dagen ernstige ondervoeding optreden, alhoewel dat zijn uitzicht niet echt verandert en dat weinig sporen van vermageren zichtbaar worden (dit is niet zeldzaam : een reactioneel depressieve toestand of elke andere oorzaak van anorexie...).

1. - bij compleet vasten, is het verlies van proteïnen ongeveer 250g/dag. De eerste proteïnen worden echter onttrokken aan organen met snelle turn-over (lever, verteringskanaal en lymfe-organen...) en pas later aan de spiermassa : op dat moment zijn dus de leverfunctie, de immuunfunctie en de proteïne-synthese reeds deficiënt. Het verlies van spiermassa treedt later op.

Proteïne = Proteïne?

Dat er een duidelijk verschil bestaat tussen plantaardige en dierlijke eiwitten weten we. Er zijn echter ook grote verschillen tussen eiwitten onderling.

Melkeiwit: goedkope vorm van eiwitten, maar worden moeilijk opgenomen en moeilijk verteerd. Bevat lactose : mensen die lactose moeilijk omzetten riskeren diaree en spijsverteringsproblemen.

Soja-eiwit: plantaardig eiwit, echter met een aantal positieve eigenschappen. Soja-eiwit bevat een aantal stoffen die de kans op hart- en vaatziekten aanzienlijk kan verkleinen. Soja wordt tevens erg makkelijk verteerd.

Ei-eiwit: uitstekende eiwitvorm. Goed verteerbaar en bruikbaar voor het lichaam. Bevat echter wel vet.

Whey-eiwit concentraat: bijna ideale eiwitvorm, wordt optimaal door het lichaam gebruikt. Whey-eiwitten worden gemakkelijk verteerd en zijn bijna lactose vrij. Een nadeel is weer dat de eiwitten vaak te snel verteerd worden.

Whey-eiwit isolaat: nog hogere kwaliteit dan Whey-eiwit concentraat. Wordt echter nog sneller verteerd, en is veel duurder.

Potassium-eiwit: ideale eiwitvorm, wordt optimaal door het lichaam benut. Wordt gemakkelijk verteerd, is lactose vrij en wordt over een periode van 3 uur verteerd. Nadeel is dat deze eiwitvorm erg duur is.

Noot :

1. - kalium is onmisbaar bij elke stap van de eiwitsynthese.
  - rijk aan resp. eiwitten en kalium : bananen (1.1g/467mg), avocado's (4g/1096mg), linzen (per 1/2 tas : 7.15g/365mg), sojamelk (per tas : 7g/345mg)...

Geen een eiwit dus dat helemaal perfect is. De mate waarin ons lichaam de eiwitten kan gebruiken, en de snelheid waarmee ze opgenomen en verteerd worden, verschilt per eiwit. Het is daarom voor sporters enorm belangrijk om, om de 2 - 3 uur een eiwit rijke maaltijd of product te nemen. Zo zorgt je ervoor dat je lichaam de hele dag door van voldoende bouwstoffen voorzien wordt. Niet genoeg eiwitten = geen vooruitgang. Kies daarom minimaal voor een whey-eiwit product of een product dat een combinatie van de diverse eiwitten bevat.

Aanbevelingen voor eiwitten :

Bron : Voedingsaanbevelingen voor België (Hoge Gezondheidsraad)

Gemiddeld bedraagt de eiwitbehoefte 9 - 11% van de energie-aanvoer (Nederlandse voedingsnormen 2001) (zie ook : "Beschikbaarheid van energetische substraten"). De aanbevolen dagelijkse hoeveelheid (ADH) eiwitten is :

- 45g/dag voor vrouwen tussen de 19-50 jaar
- 55.5g/dag voor mannen tussen de 19 - 50 jaar

De werkelijke hoeveelheid nodige eiwitten wordt bepaald door de totale energiebehoefte van de persoon, maar ook door zijn behoefte aan stikstof en essentiële aminozuren. Fysische activiteit en zware inspanningen verhogen de eiwitbehoefte. Deze ligt ook hoger in de kindertijd voor de groei en ontwikkeling, tijdens de zwangerschap en borstvoeding, of bij herstel na een operatie, trauma of ondervoeding, en bij ouderen.

* Als je regelmatig zwaar sport, dan heeft je lichaam min. 1,5 tot max. 2,5g eiwit nodig per kg lichaamsgewicht. Voor iemand die 80 kg weegt komt dat bijv. neer op +/- 80 x 1,5 tot 80 x 2,5 = 120 tot 200g eiwit per dag! Als je weet dat een liter magere melk +/-35g eiwit bevat, 100g vleeswaren zo'n 20g, een ei slechts 7 tot 9g, 100g vis gemiddeld 20-22g en 100g vlees ook ongeveer 20g, dan moet je al heel wat van deze voedingsmiddelen eten om de (in ons voorbeeld) 120 tot 200g eiwitten te halen. Zes liter melk moeten drinken is niet doenbaar. Je begrijpt nu ook gelijk waarom er eiwitpreparaten in de handel zijn voor sportende mensen.

* Je kan ook je eigen eiwitbehoefte berekenen op basis van je mager lichaamsgewicht en mager lichaamsmassa : 0.5mg/kg/dag.

100 - % lichaamsvet = % mager lichaamsgewicht

% Mager lichaamsgewicht x actueel lichaamsgewicht = mager lichaamsmassa

Mager lichaamsmassa x 0.5mg eiwit = de hoeveelheid aanbevolen eiwitaanvoer per dag.

De eiwitten in de voeding moeten voldoen aan alle kwantitatieve en kwalitatieve behoeften. Hierbij is de kwaliteit van het eiwit afhankelijk van de verteerbaarheid en van de aanwezigheid van essentiële vetzuren.

Als maat voor de eiwitkwaliteit wordt gebruikt gemaakt van een score, de PDCAAS (Protein Digestibility-Corrected Amino Acid Score).

Bij verbruik van zowel dierlijke als plantaardige voeding, zijn alle essentiële AZ in voldoende mate aanwezig.

Bij eenzijdige voeding ligt dit wel anders :

- De verteerbaarheid van plantaardige eiwitten is lager : zij worden minder gemakkelijk opgenomen dan dierlijke eiwitten. De verteerbaarheid kan ook variëren volgens de bereidingswijze, de aanwezigheid van vezels... : dierlijke proteïnen zijn beter verteerbaar (95 à 98%) dan de plantaardige (75 à 95%).

- Daarbij brengen plantaardige proteïnen minder essentiële aminozuren aan : de meeste plantaardige voedingsmiddelen hebben een specifiek limiterend AZ : bv. methionine voor peulvruchten en soja, en lysine voor maïs en tarwe.

- Het limiterend aminozuur is dat essentieel AZ dat in de laagste hoeveelheid aanwezig is : lysine is zo het limiterend AZ bij lacto-ovovegetariërs (melk/tarwe als eiwitbron) en vooral bij veganisten (tarwe/soja als eiwitbron).

- Ook is de eiwitbehoefte voor lacto-ovovegetariërs 1.2 x hoger dan die van mensen met een gemengde voeding, zelfs 1.3 x hoger voor veganisten.

- Als de PDCAAS score voor een gemengde en evenwichtige voeding gelijk is aan 100%, dan wordt de score 84% voor een lacto-ovovegetarische voeding en 77% voor een veganistische voeding.

In het algemeen is de PDCAAS score van dierlijke voedingsmiddelen hoger dan deze van plantaardige bronnen. Een uitzondering hierop is soja en de afgeleide producten.

Door het combineren en variëren van plantaardige voedingsmiddelen, kan men dus voldoen aan de aanbeveling voor alle essentiële aminozuren.

Opgelet :

Een te hoge eiwitinname zou een negatieve impact hebben op de gezondheid door een stijging van de zuurbelasting van het lichaam (zie ook : Zuur-base evenwicht, de carbonaatbuffer). Per gram eiwit gaat zo naar schatting een milligram calcium verloren, wat kan leiden tot het demineraliseren van botten. Tegenstrijdig genoeg stimuleren eiwitten ook de aanmaak van bot. Of ze een positief of negatief effect hebben, hangt grotendeels af van de rest van het voedingspatroon (bijvoorbeeld het eten van voldoende groenten en fruit), maar ook van iemand zijn genetische achtergrond, leeftijd en geslacht.

Alkalische voedingsstoffen echter verhogen de pH-waarde van het bloed, waardoor het bot beter beschermd wordt en minder calcium gaat afgeven. Een dieet rijk aan plantaardige voedingsstoffen heeft een meer alkalisch effect op het lichaam dan een vleesrijke voeding, en beschermt het lichaam dus beter tegen een hele reeks ziekten zoals osteoporose Peter Deriemaeker, Dirk Aerenhouts, Marcel Hebbelinck, Peter Clarys (VUB), Nutrient Based Estimation of Acid-Base Balance in Vegetarians and Non-vegetarians, Plant Foods Hum Nutr, DOI 10.1007/s11130-009-0149-5.

Bij de gemiddelde Belg vertegenwoordigt de aanvoer van proteïnen ongeveer 16 procent van het totale energieaanbod (16 energieprocent) ; tot een eiwitinname van ongeveer 25 energieprocent werden er geen nadelige effecten voor de gezondheid waargenomen.

Noot :

Aminozuren worden als essentieel beschouwd wanneer het organisme niet in staat is deze aan te maken. De behoeften aan essentiële AZ zijn dus afhankelijk van de werkelijke capaciteiten van het organisme om aan zijn behoeften door endogene synthese tegemoet te komen. In sommige omstandigheden is dan de exogene opname van bepaalde AZ noodzakelijk : men spreekt in dit geval van "voorwaardelijk" essentiële aminozuren.

Praktisch :

Bewerk voedsel zou weinig mogelijk : verhitten (UHT, pasteurisatie, microgolf...) vernietigt of ontaardt de aanwezige eiwitten (zie ook : "Voedselontaarding").

Het aanbod van proteïnen via de voeding :

- De verschillende eiwitbronnen :

1. - noten en zaden zijn een goede bron van aminozuren en goede onverzadigde vetzuren. Ze zijn wel moeilijk te verteren waardoor je er geen grote hoeveelheden kunt van eten.
  - granen zijn eiwitrijk maar bevatten lectines en fytaten en zijn dus geen aanbevolen eiwitbron
  - - lectines kunnen ontstekingsprocessen in de darm veroorzaken waardoor een verhoogde doorlaadbaarheid van de darm (Leaky Gut) ontstaat. Het immuunsysteem kan hierdoor extra geactiveerd worden.
    - fytaten gaan binden met mineralen en kunnen leiden tot een mineralentekort.

Noot :

Quinoa is een groente (familie van spinazie en rode biet), en is met een compleet aminozurenprofiel een goede eiwitbron.

1. - peulvruchten zijn eiwitrijk maar bevatten saponinen die ontstekingsprocessen in de darm kunnen veroorzaken waardoor de doorlaatbaarheid van de darm toeneemt. Niet vaker dan 1 à 2 x per week.
  - melk- en melkproducten (plattekaas, kwark, skyr...) worden beschouwd als rijke eiwitbronnen, het aanwezige caseïne echter doet moeilijker verteren en vermindert de opname van mineralen. Voor de vertering van melk is ook het enzym lactase nodig dat het lactose afbreekt. De productie van het lactase neemt af na het 1ste - 3de levenjaar (bij volwassenen blijft daar nog 10% lactase over). De vertering van melk wordt hierdoor bemoeilijkt (geiten- en schapenmelk heeft een andere samenstelling die de meeste mensen gemakkelijker verteren).
  - vlees : kipfilet (21g/100g), zuiver en mager rundvlees
  - vis : zalm (20g/100g)
  - eieren (12g/100g): het eiwitwit is zeer eiwitrijk en de dooier is rijk aan vitamine D.
  - ...

- Voedingsmiddelen rijk aan essentiële aminozuren : eieren, soja, kiemen, gevogelte, vis...

1. - lactoserum (melkwei) bevat wel alle essentiële aminozuren maar ontbreekt aan essentiële vetzuren.

- Alle aminozuren zitten in proteïnerijke voeding, ongeacht of die nu van dierlijke of plantaardige oorsprong is. Zij zijn echter niet steeds aanwezig in de ideale verhoudingen voor het metabolisme, daar, volgens het dieet, sommige aminozuren eerder beperkt aanwezig zijn. Het zijn niet altijd dezelfde aminozuren die beperktend zijn, zodat het aangewezen is te kiezen voor combinaties zoals "granen - peulvruchten", wat ook door vegetariërs wordt gedaan.

1. - het beperkend aminozuur in : tarwe (lysine), rijst (lysine, threonine), maïs (tryptofaan, lysine), erwten (methionine), rundsvlees (methionine, cysteïne), lactoserum (geen).

- Voedinsmiddelen combineren om alzo de aanvoer van alle aminozuren te verzekeren :

1. - peulvruchten - granen
  - volkoren brood - kaas
  - muesli - yoghurt
  - peulvruchten - eieren
  - ...

- De proteïnebehoefte (Save level of proteine intake) = 0.5 à 1g/kg lichaamsgewicht (wat overeenkomt met 35 à 70g/70kg). Een goede steak (pavé) bevat al rap 100 à 120g proteïnen.

- De behoeften zijn verhoogd bij : groei, herstel, stress, infectie, warmte, sport, fysisch zwaar beroep, ouderdom, vermageringsdieet...

- Het organisme recycleert elke dag 300g proteïnen. De totale proteïnenbeschikbaarheid bedraagt dan ongeveer 300 + 70 = 370g/dag. Deze eiwitten worden afgebroken in aminozuren die terug worden gebruikt voor de synthese van :

1. - biogene amines (bv. de catecholaminen),
  - creatine (ATP),
  - ketonzuren (via alfa KG in de Krebs cyclus ---> ATP),
  - hemoglobine,
  - via desaminatie in voorlopers van belangrijke biomoleculen, zoals vitamines, purines, pyrimidines, porfyrines, neurotransmitters, coënzymen, vetten, sterolen en hormonen nodig voor de opbouw van het organisme (met vorming van het toxische ammoniak NH₃ ---> urine).

Geschat wordt dat het lichaam voor slechts 20% afhankelijk is van nieuwe aminozuren die via de voeding aangevoerd worden.

7 dagen op bed = 1.3kg spiermassa verlies ( en tot 4% krachtverlies per dag!)

6 maanden krachttraining = 1.2kg spiermassa winst

6 maanden duurtraining = 0.2kg spiermassa winst

Levensstijl is belangrijk om spieren te behouden, maar preventie van dat verlies is minstens even belangrijk! Met een foute aanpak kun je de winst van meer dan een half jaar intensief trainen binnen een week volledig uitwissen...

- Kenmerken van een tekort en een overmaat aan proteïnen :

1. - een tekort : waterretentie (waterbuik bij hongersnood), moeilijke wondgenezing, anemie,
  - - gezien bij zwangeren, bij ouderen, bij een vermageringsdieet...
    - specifieke tekorten :
    - - aan albumine : oedemen (zie ook : "Proteïne-profiel")
      - aan lipotrope stoffen (methionine, cysteïne, choline, taurine, lecithine, inositol...) : leververvetting

1. - een overmaat : overbelasting van de nieren (te hoge aanmaak van ureum), verhoogde eliminatie van water wat kan leiden tot dehydratie, allergie (koemelk, gluten...), tekorten aan vit B12 en Zn (hoger verbruik tijdens het metabolisme van eiwitten), vit B6 en vit K (waardoor calcium in de vaatwand wordt afgezet ipv in het been), verhoogd verlies van calcium in beenderen om de verzuring te neutraliseren (osteoporose), moeilijke wondheling (door tekort aan essentiële aminozuren), jicht (zie : "Urinezuur"), artritis, reuma...

Noot :

Bij een operatief ingrijpen of bij de heling van een grote wonde moet niet alleen de aanvoer van eiwitten verzorgt worden maar ook die van koolhydraten, om te vermijden dat essentiële eiwitten zouden gebruikt worden voor de energieproductie. Het supplement koolhydraten sparen zo de eiwitten.

Elk type geneesmiddel heeft zijn aminozuur-equivalent :

Type geneesmiddel

Aminozuurequivalent

Aminozuurantagonist

Antidepressiva

tyrosine, tryptofaan, methionine

glycine, histidine

Anti-aritmica

tyrosine, taurine, carnitine

niacine, tryptofaan

Anticoagulantia

vitamine E, EPA, carnitine

Anti-epileptica

glycine, GABA, taurine, alanine, tryptofaan

aspartinezuur

Anabolica

vertakte aminozuren, alanine

glutaminezuur, aspartinezuur

Antivirale middelen

lysine, zink

arginine

Antitoxinen

glycine, cysteïne

Antipsychotica

tryptofaan, isoleucine

serine, leucine

Antimanisch

glycine, taurine, tryptofaan

methionine

Marginale aminozuurdeficiënties zijn significant bij de meeste psychische ziektebeelden : zij worden dan essentiële aminozuren.

Er bestaan ook onderlingen relaties tussen aminozuren :

Aminozuur

Aanvullend

Antagonist

Arginine

ornithine, citrulline, aspartinezuur

lysine

Carnitine

lysine, niacine, taurine

tyrosine, vanadium

Cysteïne

methionine, taurine

Fenylalanine

tyrosine, methionine, koper

tryptofaan

Taurine

glycine, GABA, alanine

glutaminezuur, aspartinezuur

Threonine

glycine, proline, arginine

koper (Cu)

Tryptofaan

glycine, cysteïne

tyrosine, fenylalanine

In het algemeen zijn alle aminozuren in evenwicht met elkaar :

De inname van een bepaald aminozuur als supplement kan het evenwicht met de andere AZ verstoren.

Taurine en carnitine zijn meer solitaire AZ en verstoren minder. Hetzelfde geldt voor de essentiële AZ.

Sommige aminozuren gaan ook in competitie met anderen :

Bv. :

- tryptofaan - tyrosine - fenylalanine
- glutaminezuur - aspartinezuur
- taurine - GABA
- lysine - GABA
- ...